Bacteriorhodopsin/amphipol complexes: structural and functional properties
Autor: | Tassadite Dahmane, Donald M. Engelman, Jean-Luc Popot, Delphine Charvolin, Yann Gohon, Peter Timmins, Christine Ebel, Peter Schuck, Rob W.H. Ruigrok, Christophe Tribet, Fabrice Rappaport |
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Přispěvatelé: | Physico-chimie moléculaire des membranes biologiques (PCMMB), Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Unit of Virus Host Cell Interactions (UVHCI), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF), Physiologie membranaire et moléculaire du chloroplaste (PMMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Laboratoire de Physico-Chimie des Polymères et des Milieux Dispersés (PPMD), Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Godard, Edith, Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Ecole Superieure de Physique et de Chimie Industrielles de la Ville de Paris (ESPCI Paris), Université Paris sciences et lettres (PSL)-Université Paris sciences et lettres (PSL)-Sorbonne Université (SU)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Paris Diderot - Paris 7 (UPD7), Unit for Virus Host-Cell Interactions [Grenoble] (UVHCI), Université Joseph Fourier - Grenoble 1 (UJF)-European Molecular Biology Laboratory [Grenoble] (EMBL)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC), Université Pierre et Marie Curie - Paris 6 (UPMC)-ESPCI ParisTech-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes (UGA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) |
Jazyk: | angličtina |
Rok vydání: | 2008 |
Předmět: |
Halobacterium salinarum
Polymers Thioglucosides 030310 physiology Membrane lipids [SDV]Life Sciences [q-bio] Biophysics Color Protein Structure Secondary 03 medical and health sciences chemistry.chemical_compound Bacterial Proteins Purple Membrane Scattering Small Angle Native state Colloids 030304 developmental biology 0303 health sciences Membranes Propylamines biology Chemistry Bacteriorhodopsin biology.organism_classification Lipids [SDV] Life Sciences [q-bio] Microscopy Electron Neutron Diffraction Crystallography Membrane Monomer Membrane protein Bacteriorhodopsins Chromatography Gel biology.protein Ultracentrifuge Ultracentrifugation |
Zdroj: | Biophysical Chemistry Biophysical Chemistry, Elsevier, 2008, 94, pp.3523-3537 Biophysical Chemistry, 2008, 94, pp.3523-3537 |
ISSN: | 0301-4622 |
Popis: | The membrane protein bacteriorhodopsin (BR) can be kept soluble in its native state for months in the absence of detergent by amphipol (APol) A8-35, an amphiphilic polymer. After an actinic flash, A8-35-complexed BR undergoes a complete photocycle, with kinetics intermediate between that in detergent solution and that in its native membrane. BR/APol complexes form well defined, globular particles comprising a monomer of BR, a complete set of purple membrane lipids, and, in a peripheral distribution, approximately 2 g APol/g BR, arranged in a compact layer. In the absence of free APol, BR/APol particles can autoassociate into small or large ordered fibrils. |
Databáze: | OpenAIRE |
Externí odkaz: |