Studies of inhibitor binding to the [4Fe-4S] cluster of quinolinate synthase

Autor: Jean-Marc Latour, Martin Clémancey, A. Chan, Patricia Amara, Sandrine Ollagnier de Choudens, Jean-Marie Mouesca, Olivier Hamelin
Přispěvatelé: Laboratoire de Chimie et Biologie des Métaux (LCBM - UMR 5249), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019]), Magnetic Resonance (RM ), Modélisation et Exploration des Matériaux (MEM), Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Institut de biologie structurale (IBS - UMR 5075 ), Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université Grenoble Alpes [2016-2019] (UGA [2016-2019])-Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble (IRIG)
Rok vydání: 2012
Předmět:
Iron-Sulfur Proteins
Models
Molecular
MESH: Molecular Structure
MESH: Escherichia coli Proteins
Nicotinamide adenine dinucleotide
MESH: Alkyl and Aryl Transferases
010402 general chemistry
01 natural sciences
Catalysis
MESH: Dose-Response Relationship
Drug
03 medical and health sciences
chemistry.chemical_compound
Structure-Activity Relationship
MESH: Structure-Activity Relationship
Biosynthesis
[SDV.BBM]Life Sciences [q-bio]/Biochemistry
Molecular Biology
Binding site
Enzyme Inhibitors
030304 developmental biology
chemistry.chemical_classification
0303 health sciences
Alkyl and Aryl Transferases
Binding Sites
ATP synthase
biology
Dose-Response Relationship
Drug
Molecular Structure
Escherichia coli Proteins
General Medicine
General Chemistry
MESH: Iron-Sulfur Proteins
MESH: Dihydroxyacetone Phosphate
Quinolinate
0104 chemical sciences
Enzyme
Biochemistry
chemistry
MESH: Binding Sites
MESH: Enzyme Inhibitors
Dihydroxyacetone Phosphate
biology.protein
NAD+ kinase
MESH: Models
Molecular
Quinolinic acid
Zdroj: Angewandte Chemie International Edition
Angewandte Chemie International Edition, Wiley-VCH Verlag, 2012, 51 (31), pp.7711-4. ⟨10.1002/anie.201202261⟩
Angewandte Chemie International Edition, 2012, 51 (31), pp.7711-4. ⟨10.1002/anie.201202261⟩
ISSN: 1521-3773
1433-7851
DOI: 10.1002/anie.201202261⟩
Popis: International audience; Stop for NadA! A [4Fe-4S] enzyme, NadA, catalyzes the formation of quinolinic acid in de novo nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) biosynthesis. A structural analogue of an intermediate, 4,5-dithiohydroxyphthalic acid (DTHPA), has an in vivo NAD biosynthesis inhibiting activity in E. coli. The inhibitory effect can be explained by the coordination of DTHPA thiolate groups to a unique Fe site of the NadA [4Fe-4S] cluster.
Databáze: OpenAIRE
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