Automated linkage of proteins and payloads producing monodisperse conjugates
| Autor: | Alexandre Hentz, Margaux Riomet, Sébastien Delacroix, Oleksandr Koniev, Anthony Ehkirch, Sylvain Ursuegui, Igor Dovgan, Steve Hessmann, Alain Wagner, Frédéric Taran, Sergii Kolodych, Sarah Cianférani |
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| Přispěvatelé: | Conception et application de molécules bioactives (CAMB), Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)-Université de Strasbourg (UNISTRA), Syndivia SAS, Institut Pluridisciplinaire Hubert Curien (IPHC), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Service de Chimie Bio-Organique et de Marquage (SCBM), Médicaments et Technologies pour la Santé (MTS), Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE)-Université Paris-Saclay-Direction de Recherche Fondamentale (CEA) (DRF (CEA)), Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Commissariat à l'énergie atomique et aux énergies alternatives (CEA)-Institut National de Recherche pour l’Agriculture, l’Alimentation et l’Environnement (INRAE), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Institut de Chimie du CNRS (INC)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Université de Haute-Alsace (UHA) Mulhouse - Colmar (Université de Haute-Alsace (UHA))-Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Institut National de Physique Nucléaire et de Physique des Particules du CNRS (IN2P3)-Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS), Université de Strasbourg (UNISTRA)-Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) |
| Jazyk: | angličtina |
| Rok vydání: | 2020 |
| Předmět: |
Specific protein
010405 organic chemistry Chemistry Dispersity Chemical modification Nanotechnology General Chemistry Linkage (mechanical) 010402 general chemistry 01 natural sciences 0104 chemical sciences 3. Good health law.invention law Surface modification [CHIM]Chemical Sciences Bioorthogonal chemistry Conjugate |
| Zdroj: | Chemical Science Chemical Science, The Royal Society of Chemistry, 2020, 11 (5), pp.1210-1215. ⟨10.1039/c9sc05468e⟩ Chemical Science, 2020, 11 (5), pp.1210-1215. ⟨10.1039/c9sc05468e⟩ |
| ISSN: | 2041-6520 2041-6539 |
| DOI: | 10.1039/c9sc05468e⟩ |
| Popis: | Controlled protein functionalization holds great promise for a wide variety of applications. However, despite intensive research, the stoichiometry of the functionalization reaction remains difficult to control due to the inherent stochasticity of the conjugation process. Classical approaches that exploit peculiar structural features of specific protein substrates, or introduce reactive handles via mutagenesis, are by essence limited in scope or require substantial protein reengineering. We herein present equimolar native chemical tagging (ENACT), which precisely controls the stoichiometry of inherently random conjugation reactions by combining iterative low-conversion chemical modification, process automation, and bioorthogonal trans-tagging. We discuss the broad applicability of this conjugation process to a variety of protein substrates and payloads. Controlled protein functionalization holds great promise for a wide variety of applications. |
| Databáze: | OpenAIRE |
| Externí odkaz: |
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