Der einflu� der temperatur auf die substrat-affinit�t der laktat-dehydrogenase aus fischen

Autor: A. Wernick, H. Künnemann
Rok vydání: 1973
Předmět:
Zdroj: Marine Biology. 18:32-36
ISSN: 1432-1793
0025-3162
DOI: 10.1007/bf00347917
Popis: 1. Wird die Aktivitat der Laktat-Dehydrogenase (LDH) bei kleinen Pyruvat-Konzentrationen (z. B. 20 μM) gemessen, wie sie in vivo vorkommen, so findet man keine Temperaturabhangigkeit der Umsatzgeschwindigkeit. Das bedeutet fur das poikilotherme Tier (hier der Fisch: Rhodeus amarus), das bei physiologischen Substratkonzentrationen die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion temperaturunabhangig ist. 2. Bei der LDH aus R. amarus, die an 10° bzw. 20°C angepast waren, andert sich die Enzym-Substrat-Affinitat, gemessen an der Michaelis-Konstanten (KM), invers mit der Temperatur. Die KM-Werte von Idus idus haben im Gegensatz zu denen von R. amarus in dem Temperaturbereich ein Minimum, in dem die Fische vor dem Versuch lebten. Die jeweilige Adaptationstemperatur (AT) gibt also zur Bereitstellung eines Enzyms Anlas, das bei der Temperatur seine groste Affinitat zum Substrat besitzt, die mit der AT ubereinstimmt. 3. Ermittelt man in “Arrhenius-plot” die Aktivierungsenergie (′Ea=μ), so findet man, das ′Ea fur die LDH aus 10°C-Idus idus im Bereich von 5° bis 15°C 8,2 kcal/Mol betragt und bei Temperaturen uber 15°C auf 12 kcal/Mol ansteigt. Bei der LDH aus 20°C-I. idus liegt dagegen das Gebiet mit kleiner ′Ea von 7,8 kcal/Mol oberhalb von 15°C. Darunter ist ′Ea=10 kcal/Mol. Die ′Ea ist also in dem Temperaturbereich am geringsten, der mit der AT ubereinstimmt. 4. Wird bei R. amarus die AT von 10° auf 25°C erhoht, und mist man die KM der LDH fur das Substrat Pyruvat und das Kosubstrat NADH stets bei 25°C, so ergibt sich in Abhagigkeit von der Zeit eine Kurve, deren Verlauf an eine gedampfte Schwingung erinnert.
Databáze: OpenAIRE
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