Chemie und Physiologie biogener Zink-Verbindungen

Autor: G. Weitzel
Rok vydání: 1956
Předmět:
Zdroj: Angewandte Chemie. 68:566-573
ISSN: 1521-3757
0044-8249
DOI: 10.1002/ange.19560681707
Popis: Als zellvertraute, Zink-bindende Konfigurationen fungieren in erster Linie Imidazol- und SH-Gruppen. Die hohe Zink-Affinitat einfacher Imidazol-Verbindungen kehrt wieder bei Histidin und Histidyl-Peptiden sowie bei den Imidazol-Gruppen von Proteinen, wie Albumin, Globulin und Insulin. Das Zink-Bindungsvermogen von Purinen und Nucleosiden beruht ebenfalls masgeblich auf der in ihnen enthaltenen Imidazol-Konfiguration. Als Zink-affine SH-Verbindungen treten Cystein, Cysteinyl-Peptide und SH-haltige Proteine auf. Die Zink-Anreicherungen in bestimmten Organen des Tierkorpers zeigen dieselben Konfigurationen. So ist das „Inselzink” des Pankreas mit groster Wahrscheinlichkeit an die Imidazol-Gruppen der blutzuckersteuernden Wirkstoffe gebunden, wahrend im Augenhintergrund verschiedener Saugetierarten grose Mengen von Zink-Cystein enthalten sind. Als dritte, physiologisch wichtige Zink-affine Gruppierung zeichnen sich gewisse Glutamyl-Peptide ab.
Databáze: OpenAIRE
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