Protonendetektierte Festkörper-NMR-Spektroskopie an einem Zinktransporter-Membranprotein in nativen Nanoscheiben

Autor: Paul Schanda, Audrey Hessel, Jonas M. Dörr, J. Antoinette Killian, Beate Bersch
Rok vydání: 2017
Předmět:
Zdroj: Angewandte Chemie. 129:2549-2553
ISSN: 0044-8249
DOI: 10.1002/ange.201610441
Popis: Struktur, Dynamik und Funktion von Membranproteinen sind eng verknupft mit den Eigenschaften der Membranumgebung, in die sie eingebettet sind. Im Allgemeinen mussen Membranproteine fur strukturelle und biophysikalische Untersuchungen aber aus der Membran extrahiert und in einem geeigneten Membranmimetikum rekonstituiert werden. Ob die funktionelle und strukturelle Integritat in solchen kunstlichen Umgebungen erhalten bleibt, ist oft nicht leicht zu evaluieren, aber fur die Interpretation von hochster Wichtigkeit. Das Styrol-Maleinsaure-Copolymer ermoglicht es, Membranproteine mit den umgebenden Lipiden direkt aus nativen Membranen zu extrahieren. Die resultierenden scheibenformigen Proteolipid-Partikel werden auch native Nanoscheiben genannt. Wir zeigen hier, am Beispiel des 2×34 kDa grosen bakteriellen Kationendiffusionsunterstutzers CzcD, dass hochaufgeloste Festkorper-NMR-Spektren von integralen Membranproteinen in nativen Nanoscheiben erhalten werden konnen.
Databáze: OpenAIRE
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