AP-1 contributes to endosomal targeting of the ubiquitin ligase RNF13 via a secondary and novel non-canonical binding motif.

Autor:	Cabana VC; Département de Chimie, Université du Québec à Montréal, 2101, rue Jeanne-Mance, Montréal, QC H2X 2J6, Canada.; Centre d'Excellence en Recherche sur les Maladies Orphelines - Fondation Courtois (CERMO-FC), Université du Québec à Montréal, Montréal, QC H2X 3Y7, Canada.; Regroupement québécois de recherche sur la fonction, l'ingénierie et les applications des protéines (PROTEO), Montréal, QC H3C 3P8, Canada., Sénécal AM; Département de Chimie, Université du Québec à Montréal, 2101, rue Jeanne-Mance, Montréal, QC H2X 2J6, Canada.; Centre d'Excellence en Recherche sur les Maladies Orphelines - Fondation Courtois (CERMO-FC), Université du Québec à Montréal, Montréal, QC H2X 3Y7, Canada.; Regroupement québécois de recherche sur la fonction, l'ingénierie et les applications des protéines (PROTEO), Montréal, QC H3C 3P8, Canada., Bouchard AY; Département de Chimie, Université du Québec à Montréal, 2101, rue Jeanne-Mance, Montréal, QC H2X 2J6, Canada.; Centre d'Excellence en Recherche sur les Maladies Orphelines - Fondation Courtois (CERMO-FC), Université du Québec à Montréal, Montréal, QC H2X 3Y7, Canada.; Regroupement québécois de recherche sur la fonction, l'ingénierie et les applications des protéines (PROTEO), Montréal, QC H3C 3P8, Canada., Kourrich S; Centre d'Excellence en Recherche sur les Maladies Orphelines - Fondation Courtois (CERMO-FC), Université du Québec à Montréal, Montréal, QC H2X 3Y7, Canada.; Département des Sciences Biologiques, Université du Québec à Montréal, 141 avenue du Président-Kennedy, Montréal, QC H2X 3X8, Canada.; Center for Studies in Behavioral Neurobiology, Concordia University, Montreal, QC H4B 1R6, Canada., Cappadocia L; Département de Chimie, Université du Québec à Montréal, 2101, rue Jeanne-Mance, Montréal, QC H2X 2J6, Canada.; Centre d'Excellence en Recherche sur les Maladies Orphelines - Fondation Courtois (CERMO-FC), Université du Québec à Montréal, Montréal, QC H2X 3Y7, Canada.; Regroupement québécois de recherche sur la fonction, l'ingénierie et les applications des protéines (PROTEO), Montréal, QC H3C 3P8, Canada., Lussier MP; Département de Chimie, Université du Québec à Montréal, 2101, rue Jeanne-Mance, Montréal, QC H2X 2J6, Canada.; Centre d'Excellence en Recherche sur les Maladies Orphelines - Fondation Courtois (CERMO-FC), Université du Québec à Montréal, Montréal, QC H2X 3Y7, Canada.; Regroupement québécois de recherche sur la fonction, l'ingénierie et les applications des protéines (PROTEO), Montréal, QC H3C 3P8, Canada.
Jazyk:	angličtina
Zdroj:	Journal of cell science [J Cell Sci] 2024 Sep 15; Vol. 137 (18). Date of Electronic Publication: 2024 Sep 25.
DOI:	10.1242/jcs.262035
Abstrakt:	Cellular trafficking between organelles is typically assured by short motifs that contact carrier proteins to transport them to their destination. The ubiquitin E3 ligase RING finger protein 13 (RNF13), a regulator of proliferation, apoptosis and protein trafficking, localizes to endolysosomal compartments through the binding of a dileucine motif to clathrin adaptor protein complex AP-3. Mutations within this motif reduce the ability of RNF13 to interact with AP-3. Here, our study shows the discovery of a glutamine-based motif that resembles a tyrosine-based motif within the C-terminal region of RNF13 that binds to the clathrin adaptor protein complex AP-1, notably without a functional interaction with AP-3. Using biochemical, molecular and cellular approaches in HeLa cells, our study demonstrates that a RNF13 dileucine variant uses an AP-1-dependent pathway to be exported from the Golgi towards the endosomal compartment. Overall, this study provides mechanistic insights into the alternate route used by this variant of the dileucine sorting motif of RNF13. Competing Interests: Competing interests The authors declare no competing or financial interests. (© 2024. Published by The Company of Biologists Ltd.)
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