Zobrazeno 1 - 10
of 142
pro vyhledávání: '"van Raaij MJ"'
Autor:
Alejandro Beceiro, Marta Martínez-Guitián, Emilio Lence, van Raaij Mj, Paul Thompson, Concepción González-Bello, Alastair R. Hawkins, José M. Otero, L. Tizon
Publikováno v:
Minerva. Repositorio Institucional de la Universidad de Santiago de Compostela
instname
instname
The first example of an ammonium derivative that causes a specific modification of the active site of type I dehydroquinase (DHQ1), a dehydratase enzyme that is a promising target for antivirulence drug discovery, is described. The resolution at 1.35
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::ff16e4b1227c2c536647494a1b3aac7f
https://doi.org/10.1021/jacs.5b04080
https://doi.org/10.1021/jacs.5b04080
Autor:
B. Blanco, José M. Otero, Concepción González-Bello, A. Peon, Paul Thompson, Alastair R. Hawkins, A. Sedes, van Raaij Mj
Publikováno v:
Minerva. Repositorio Institucional de la Universidad de Santiago de Compostela
instname
instname
Structural and computational studies to explore the WAT1 binding pocket in the structure-based design of inhibitors against the type II dehydroquinase (DHQ2) enzyme are reported. The crystal structures of DHQ2 from M. tuberculosis in complex with fou
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8c71409b1306b57739e880d798eaa0d1
https://hdl.handle.net/10347/16932
https://hdl.handle.net/10347/16932
Autor:
van Raaij Mj, Antonio L. Llamas-Saiz, Carmela Garcia-Doval, Emilio Lence, Heather K. Lamb, José M. Otero, Alastair R. Hawkins, Concepción González-Bello, Prado, B. Blanco
Publikováno v:
Minerva. Repositorio Institucional de la Universidad de Santiago de Compostela
instname
instname
Shikimate kinase (SK) is an essential enzyme in several pathogenic bacteria and does not have any counterpart in human cells, thus making it an attractive target for the development of new antibiotics. The key interactions of the substrate and produc
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::039fe7629745a1418d744f0430c33baa
http://hdl.handle.net/10347/16931
http://hdl.handle.net/10347/16931
Autor:
van Raaij Mj, Griffiths De, Ian Collinson, J M Skehel, Michael J. Runswick, Ian M. Fearnley, John E. Walker, Susan K. Buchanan
Publikováno v:
Biochemistry. 33:7971-7978
The Fo membrane domain of the F1Fo-ATP synthase complex has been purified from bovine heart mitochondria. The purification procedure involves the removal of peripheral membrane proteins, including F1-ATPase, from submitochondrial particles with guani
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::40861165e26af1a5b09b6d8933d7d4c5
https://doi.org/10.1021/bi00191a026
https://doi.org/10.1021/bi00191a026
Publikováno v:
Methods in Enzymology ISBN: 9780121821616
Publisher Summary This chapter discusses the structural analysis of Adenosine triphosphate (ATP) synthase from bovine heart mitochondria and the purification and crystallization of bovine F 1 -ATPase, the purification and characterization of monodisp
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::6f0662b394aec750d888f8b3c42e77ff
https://doi.org/10.1016/0076-6879(95)60136-8
https://doi.org/10.1016/0076-6879(95)60136-8
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.