Zobrazeno 1 - 10
of 533
pro vyhledávání: '"substrate-binding site"'
Autor:
Vibhu Jha, Leif A. Eriksson
Publikováno v:
Scientific Reports, Vol 14, Iss 1, Pp 1-20 (2024)
Abstract The mitochondrial enzyme methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (MTHFD2) is involved in purine and thymidine synthesis via 1C metabolism. MTHFD2 is exclusively overexpressed in cancer cells but absent in most healthy adult human tissues. Ho
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/c7b319449a7e40df8795f0d51351fc2e
Publikováno v:
Frontiers in Veterinary Science, Vol 11 (2024)
The pathogenic nature of bacteria can be increased by cleaving antimicrobial peptides using omptins, to avoid or counter the host’s natural immune defenses. Plasmid-encoded OmpT (pOmpT or ArlC) in avian pathogenic Escherichia coli (APEC), like the
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/f37326ae490046bb9af6c0b24ee4bdcd
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Cell Reports, Vol 34, Iss 2, Pp 108623- (2021)
Summary: Vesicular glutamate transporters (VGLUTs) fill synaptic vesicles with glutamate. VGLUTs were originally identified as sodium-dependent transporters of inorganic phosphate (Pi), but the physiological relevance of this activity remains unclear
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/be1df134e4124d34b09a998aa0210f72
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Alicia Cabezas, Iralis López-Villamizar, María Jesús Costas, José Carlos Cameselle, João Meireles Ribeiro
Publikováno v:
Molecules, Vol 26, Iss 8, p 2307 (2021)
The 5′-nucleotidase UshA and the 3′-nucleotidase CpdB from Escherichia coli are broad-specificity phosphohydrolases with similar two-domain structures. Their N-terminal domains (UshA_Ndom and CpdB_Ndom) contain the catalytic site, and their C-ter
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/20a7d6a41a58485e9ede8388b42a0d0c
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Simon Erlendsson, Kamil Gotfryd, Flemming Hofmann Larsen, Jonas Sigurd Mortensen, Michel-Andreas Geiger, Barth-Jan van Rossum, Hartmut Oschkinat, Ulrik Gether, Kaare Teilum, Claus J Loland
Publikováno v:
eLife, Vol 6 (2017)
The Neurotransmitter:Sodium Symporters (NSSs) represent an important class of proteins mediating sodium-dependent uptake of neurotransmitters from the extracellular space. The substrate binding stoichiometry of the bacterial NSS protein, LeuT, and th
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/51197552729d4cf781d60eb7e00faffe