Zobrazeno 1 - 10
of 73
pro vyhledávání: '"small laccase"'
Publikováno v:
Fungal Biology and Biotechnology, Vol 11, Iss 1, Pp 1-12 (2024)
Abstract Laccases are multi-copper oxidases that are usually composed of three Cu-oxidase domains. Domains one and three house the copper binding sites, and the second domain is involved in forming a substrate-binding cleft. However, Streptomyces spe
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/b9e92fae0f224f3d9d04677fdfecba7b
Publikováno v:
Magnetic Resonance Letters, Vol 4, Iss 3, Pp 200116- (2024)
Bacterial small laccases (SLAC) are promising industrial biocatalysts due to their ability to oxidize a broad range of substrates with exceptional thermostability and tolerance for alkaline pH. Electron transfer between substrate, copper centers, and
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/077973be10cf4da7b0f967519941bcf0
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Giulia Di Rocco, Gianantonio Battistuzzi, Antonio Ranieri, Carlo Augusto Bortolotti, Marco Borsari, Marco Sola
Publikováno v:
Molecules, Vol 27, Iss 22, p 8079 (2022)
The thermodynamic and kinetic properties for heterogeneous electron transfer (ET) were measured for the electrode-immobilized small laccase (SLAC) from Streptomyces coelicolor subjected to different electrostatic and covalent protein-electrode linkag
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/60aab18569234de2820fd198425aaec7
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology, Vol 12 (2021)
The relative ability of the small laccase (sLac) and dye-decoloring peroxidase (DyP2) from Amycolatopsis sp. 75iv2 to transform a variety of lignins was investigated using time-of-flight secondary ion mass spectrometry (ToF-SIMS). The enzymes modifie
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/80d44047b851446c8b7c8ffc95b7451e
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Molecules, Vol 19, Iss 8, Pp 11660-11678 (2014)
Nature utilizes oxido-reductases to cater to the energy demands of most biochemical processes in respiratory species. Oxido-reductases are capable of meeting this challenge by utilizing redox active sites, often containing transition metal ions, whic
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/7d65ef85b4124d5486a3cb3e18141705
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.