Zobrazeno 1 - 3
of 3
pro vyhledávání: '"site-specific amyloidogenecity"'
Publikováno v:
Biomolecules, Vol 11, Iss 4, p 500 (2021)
The amyloid state of proteins is widely studied with relevance to neurology, biochemistry, and biotechnology. In contrast with nearly amorphous aggregation, the amyloid state has a well-defined structure, consisting of parallel and antiparallel β-sh
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/66aadf55656d49b5a032c87531689682
Publikováno v:
Biomolecules, Vol 11, Iss 500, p 500 (2021)
Biomolecules
Volume 11
Issue 4
Biomolecules
Volume 11
Issue 4
The amyloid state of proteins is widely studied with relevance to neurology, biochemistry, and biotechnology. In contrast with nearly amorphous aggregation, the amyloid state has a well-defined structure, consisting of parallel and antiparallel β-sh
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f0fa7b05e3c270a7221f4fe657289a60
https://www.mdpi.com/2218-273X/11/4/500
https://www.mdpi.com/2218-273X/11/4/500
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.