Zobrazeno 1 - 10
of 61
pro vyhledávání: '"site probes"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
European Journal of Biochemistry, 270, 4227-4242
European Journal of Biochemistry 270 (2003)
European Journal of Biochemistry 270 (2003)
Flavoproteins are ubiquitous redox proteins that are involved in many biological processes. In the majority of flavoproteins, the flavin cofactor is tightly but noncovalently bound. Reversible dissociation of flavoproteins into apoprotein and flavin
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::d219f0718e5a8e0d90bbd3ebb1b1735b
https://doi.org/10.1046/j.1432-1033.2003.03802.x
https://doi.org/10.1046/j.1432-1033.2003.03802.x
Autor:
Guilherme Luiz B. Neto, Eduardo Alexandre M. Baptista, Gabriel Hideki S. Becca, Helena S. Nakatani, Vagner R. de Souza
Publikováno v:
Química Nova, Vol 43, Iss 3, Pp 261-270
Two ruthenium complexes of the type [RuCl(dmso)(L)2]Cl {L = 4,4’-dimethyl-2,2’-bipyridine (dmbpy); 4,4’-dinonyl-2,2’-bipyridine (dnbpy)} have been synthesized and characterized by elemental analysis, 1H NMR, FTIR, electronic spectra, and mola
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/d06dd8012ab649c797f21840321adade
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Scopus-Elsevier
Proteins-Structure Function and Bioinformatics, 14(2), 178-190. Wiley
Proteins-Structure Function and Bioinformatics, 14(2), 178-190. Wiley
The crystal structure of the reduced form of the enzyme p-hydroxybenzoate hydroxylase from Pseudomonas fluorescens, complexed with its substrate p-hydroxybenzoate, has been obtained by protein X-ray crystallography. Crystals of the reduced form were
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::76b06a5cc913e0c0996fe0b8d197e6a8
https://doi.org/10.1002/prot.340140205
https://doi.org/10.1002/prot.340140205