Zobrazeno 1 - 10
of 35
pro vyhledávání: '"silk like protein"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Colloid and Interface Science. 560:149-160
Recent developments suggest that the phase transition of natural and synthetic biomacromolecules represents an important and ubiquitous mechanism underlying structural assemblies toward the fabrication of high-performance materials. Such a transition
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dris___01229::53e9b687f4355f5ae421d938a3304aae
https://cris.vtt.fi/en/publications/5728fbe0-df96-4117-aa19-50e5323183f3
https://cris.vtt.fi/en/publications/5728fbe0-df96-4117-aa19-50e5323183f3
Autor:
Mohammadi, Pezhman, Jonkergouw, Christopher, Beaune, Gregory, Engelhardt, Peter, Kamada, Ayaka, Timonen, Jaakko V.I., Knowles, Tuomas P.J., Penttilä, Merja, Linder, Markus B.
Publikováno v:
Mohammadi, P, Jonkergouw, C, Beaune, G, Engelhardt, P, Kamada, A, Timonen, J V I, Knowles, T P J, Penttilä, M & Linder, M B 2020, ' Controllable coacervation of recombinantly produced spider silk protein using kosmotropic salts ', Journal of Colloid and Interface Science, vol. 560, pp. 149-160 . https://doi.org/10.1016/j.jcis.2019.10.058
Recent developments suggest that the phase transition of natural and synthetic biomacromolecules represents an important and ubiquitous mechanism underlying structural assemblies toward the fabrication of high-performance materials. Such a transition
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::4d82861929a49c255f37ad0f8174de5d
https://aaltodoc.aalto.fi/handle/123456789/41123
https://aaltodoc.aalto.fi/handle/123456789/41123
Publikováno v:
Physical Biology, 15(6). IOP PUBLISHING LTD
Physical Biology, 15(6):066010. Institute of Physics
Physical biology
Physical Biology, 15(6):066010. Institute of Physics
Physical biology
By means of replica exchange molecular dynamics simulations we investigate how the length of a silk-like, alternating diblock oligopeptide influences its secondary and quaternary structure. We carry out simulations for two protein sizes consisting of
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::14eb0eb4677a7b928990b0e51f440409
https://dspace.library.uu.nl/handle/1874/376664
https://dspace.library.uu.nl/handle/1874/376664
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.