Zobrazeno 1 - 10
of 60
pro vyhledávání: '"oxidized flavodoxin"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Carlo P. M. van Mierlo, Bauke W. Dijkstra, Sharmini Alagaratnam, Gerard W. Canters, Gian Luigi Rossi, Tjaard Pijning, Walter van Dongen, Willem J. H. van Berkel, Gertie van Pouderoyen, Davide Cavazzini
Publikováno v:
Protein Science, 14(9), 2284-2295
Protein Science 14 (2005) 9
Protein Science, 14(9), 2284-2295. WILEY-BLACKWELL
Protein Science 14 (2005) 9
Protein Science, 14(9), 2284-2295. WILEY-BLACKWELL
Flavodoxin II from Azotobacter vinelandii is a "long-chain" flavodoxin and has one of the lowest E(1) midpoint potentials found within the flavodoxin family. To better understand the relationship between structural features and redox potentials, the
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::40de3226a8fde29b9a8b2d0b48125a26
https://doi.org/10.1110/ps.051582605
https://doi.org/10.1110/ps.051582605
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
EMBO Journal. 15(3):488-497
A covalent complex between photosystem I and flavodoxin from the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7002 was generated by chemical cross-linking. Laser flash-absorption spectroscopy indicates that the bound flavodoxin of this complex is stabilized
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dris___00893::4771d6ba770e650fdbe91487a57a5113
https://hdl.handle.net/11370/f9813361-aa15-444a-bb9f-d039a348f52f
https://hdl.handle.net/11370/f9813361-aa15-444a-bb9f-d039a348f52f
Autor:
Adrie H. Westphal, Simon Lindhoud, Yves J. M. Bollen, Willem J. H. van Berkel, Carlo P. M. van Mierlo
Publikováno v:
Bollen, Y J M, Westphal, A H, Lindhoud, S, van Berkel, W J & van Mierlo, C P 2012, ' Distant residues mediate picomolar binding affinity of a protein cofactor ', Nature Communications, vol. 3, pp. 1010 . https://doi.org/10.1038/ncomms2010
Nature Communications, 3. Nature Publishing Group
Nature Communications, 3
Nature Communications
Nature Communications 3 (2012)
Nature Communications, 3. Nature Publishing Group
Nature Communications, 3
Nature Communications
Nature Communications 3 (2012)
Numerous proteins require cofactors to be active. Computer simulations suggest that cooperative interaction networks achieve optimal cofactor binding. There is a need for the experimental identification of the residues crucial for stabilizing these n
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::2b006a952b9c195ab7217da007d30311
https://research.vu.nl/en/publications/d5d8c1ec-2196-449d-8ae0-e46928cfde07
https://research.vu.nl/en/publications/d5d8c1ec-2196-449d-8ae0-e46928cfde07
Autor:
Mohamed El Harrous, Anabel Lostao, Antonio A. Romero, Javier Sancho, Fatna Daoudi, Antonio Parody-Morreale
Publikováno v:
Digital.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
instname
instname
10 p.-5 fig.-8 tab.
Many flavoproteins are non-covalent complexes between FMN and an apoprotein. To understand better the stability of flavoproteins, we have studied the energetics of the complex between FMN and the apoflavodoxin from Anabaena P
Many flavoproteins are non-covalent complexes between FMN and an apoprotein. To understand better the stability of flavoproteins, we have studied the energetics of the complex between FMN and the apoflavodoxin from Anabaena P
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3527872efbf3d7ba7b2f45ec9352d4e5
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10734100
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10734100
Autor:
Paul A. O'Farrell, Tim Higgins, Stephen G. Mayhew, Martin A. Walsh, P. Desmond Cunningham, Patrick McArdle, Andrew A. McCarthy
The apoprotein of flavodoxin from Desulfovibrio vulgaris forms a complex with riboflavin. The ability to bind riboflavin distinguishes this flavodoxin from other short-chain flavodoxins which require the phosphate of FMN for flavin binding. The redox
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3d3b445de0cf3e49cc6d84c36ae3b2b2
http://hdl.handle.net/10379/9969
http://hdl.handle.net/10379/9969
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.