Thioredoxin reductase 1 and NADPH directly protect protein tyrosine phosphatase 1B from inactivation during H2O2 exposure

Autor: Paul E. Pace, Markus Dagnell, Qing Cheng, Jeroen Frijhoff, Elias S.J. Arnér, Arne Östman, Mark B. Hampton, Christine C. Winterbourn

Publikováno v: Journal of Biological Chemistry, 292(35), 14371-14380. American Society for Biochemistry and Molecular Biology, Inc.

Regulation of growth factor signaling involves reversible inactivation of protein tyrosine phosphatases (PTPs) through the oxidation and reduction of their active site cysteine. However, there is limited mechanistic understanding of these redox event

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::0e0f993c6c24e99ecc67e017833dea0e
https://cris.maastrichtuniversity.nl/en/publications/0680b086-79d7-4b26-9010-ec917cea19b3

Crystal structure of methyl (S)-2-{(R)-4-[(tert-but-oxy-carbon-yl)amino]-3-oxo-1,2-thia-zolidin-2-yl}-3-methyl-butano-ate: a chemical model for oxidized protein tyrosine phosphatase 1B (PTP1B)

Autor: Kent S. Gates, Charles L. Barnes, Kasi Viswanatharaju Ruddraraju, Roman Hillebrand

Publikováno v: Acta Crystallographica Section E: Crystallographic Communications
Acta Crystallographica Section E: Crystallographic Communications, Vol 71, Iss 7, Pp 741-743 (2015)

The title compound crystallized with two independent mol­ecules (A and B) in the asymmetric unit. In the crystal, separate chains of A and B mol­ecules, propagating along the b-axis direction, are formed via N—H⋯O, C—H⋯S and C—H⋯O hydro

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3fdc7b3653b9c285656971faf5fb6b07
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26279856

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.