Zobrazeno 1 - 10
of 325
pro vyhledávání: '"mixed disulfides"'
Publikováno v:
Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)
A novel approach of electrolysis using alternating current was applied in the sulfur–sulfur bond metathesis of symmetrical disulfides towards unsymmetrical disulfides. As initially expected, a statistical distribution in disulfides was obtained. Fu
Publikováno v:
Brazilian Journal of Medical and Biological Research, Vol 42, Iss 4, Pp 305-311 (2009)
Human serum albumin (HSA) is the most abundant protein in the intravascular compartment. It possesses a single thiol, Cys34, which constitutes ~80% of the total thiols in plasma. This thiol is able to scavenge plasma oxidants. A central intermediate
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/d5da0553b40b45fcb5bd0d317f202cc4
Publikováno v:
The Journal of Cell Biology, 1978 Feb 01. 76(2), 439-447.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/1608418
Autor:
Bump, Edward A., Reed, Donald J.
Publikováno v:
In Vitro, 1977 Feb 01. 13(2), 115-118.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/4291910
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Che-Hun Jung
13 INTRODUCTION 14 MATERIALS AND METHODS 15 RESULTS 19 DISCUSSION 23 REFERENCES 26 2. DETfflOLATION OF S-GLUTATfflOLATED PROTEINS BY GLUTATfflONE (GSH) ABSTRACT 46 INTRODUCTION 4746 INTRODUCTION 47 MATERIALS AND METHODS 48 RESULTS 50 DISCUSSION 53
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::989e4c0675c45dcf2f67402999cde49e
https://doi.org/10.31274/rtd-180813-13054
https://doi.org/10.31274/rtd-180813-13054
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Molecular BioSystems. 11:923-929
S-Glutathionylation is a reversible protein post-translational modification, which generates mixed disulfides between glutathione (GSH) and cysteine residues, playing an important role in regulating protein stability, activity, and redox regulation.
Autor:
Pierre Leroy, Alfonso Pompella, Caroline Gaucher, Isabelle Lartaud, Alessandro Corti, Eugenia Belcastro
Publikováno v:
Biological Chemistry
Biological Chemistry, De Gruyter, 2017, 398 (12), pp.1267-1293. ⟨10.1515/hsz-2017-0150⟩
Biological Chemistry, De Gruyter, 2017, 398 (12), pp.1267-1293. ⟨10.1515/hsz-2017-0150⟩
Decades of chemical, biochemical and pathophysiological research have established the relevance of post-translational protein modifications induced by processes related to oxidative stress, with critical reflections on cellular signal transduction pa