Zobrazeno 1 - 10
of 312
pro vyhledávání: '"mechanism-based inhibitors"'
Autor:
Ildiko M Kovach
Publikováno v:
Life, Vol 11, Iss 5, p 396 (2021)
Inquiries into the participation of short hydrogen bonds in stabilizing transition states and intermediate states in the thrombin, factor Xa, plasmin and activated protein C–catalyzed reactions revealed that specific binding of effectors at Sn, n =
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/ef264daecd664b89bb239ab26f9b3576
Publikováno v:
Biomolecules, Vol 10, Iss 6, p 854 (2020)
β-Lactam antibiotics are the most widely prescribed antibacterial drugs due to their low toxicity and broad spectrum. Their action is counteracted by different resistance mechanisms developed by bacteria. Among them, the most common strategy is the
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/5f1c5adc3b59468b945faa0b71aaa0e2
Autor:
Kler Huonnic, Bruno Linclau
Publikováno v:
CHEMICAL REVIEWS
Fluorinated carbohydrates have found many applications in the glycosciences. Typically, these contain fluorination at a single position. There are not many applications involving polyfluorinated carbohydrates, here defined as monosaccharides in which
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Nima Rajabi, Tobias N. Hansen, Alexander L. Nielsen, Huy T. Nguyen, Michael Bæk, Julie. E. Bolding, Oskar Ø. Bahlke, Sylvester E. G. Petersen, Christian R. O. Bartling, Kristian Strømgaard, Christian A. Olsen
Publikováno v:
Rajabi, N, Hansen, T N, Nielsen, A L, Nguyen, H T, Bæk, M, Bolding, J E, Bahlke, O, Petersen, S E G, Bartling, C R O, Strømgaard, K & Olsen, C A 2022, ' Investigation of Carboxylic Acid Isosteres and Prodrugs for Inhibition of the Human SIRT5 Lysine Deacylase Enzyme** ', Angewandte Chemie-International Edition, vol. 61, no. 22, e202115805 . https://doi.org/10.1002/anie.202115805
Sirtuin 5 (SIRT5) is a protein lysine deacylase enzyme that regulates diverse biology by hydrolyzing ϵ-N-carboxyacyllysine posttranslational modifications in the cell. Inhibition of SIRT5 has been linked to potential treatment of several cancers but
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::956ebf1e24bd8815528df1bf86d2fcfe
https://curis.ku.dk/portal/da/publications/investigation-of-carboxylic-acid-isosteres-and-prodrugs-for-inhibition-of-the-human-sirt5-lysine-deacylase-enzyme(30614323-0e9e-4a4a-a1f4-3ac1d53aea94).html
https://curis.ku.dk/portal/da/publications/investigation-of-carboxylic-acid-isosteres-and-prodrugs-for-inhibition-of-the-human-sirt5-lysine-deacylase-enzyme(30614323-0e9e-4a4a-a1f4-3ac1d53aea94).html
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biomolecules, Vol 10, Iss 854, p 854 (2020)
Biomolecules
RepHipUNR (UNR)
Universidad Nacional de Rosario
instacron:UNR
Biomolecules
RepHipUNR (UNR)
Universidad Nacional de Rosario
instacron:UNR
β-Lactam antibiotics are the most widely prescribed antibacterial drugs due to their low toxicity and broad spectrum. Their action is counteracted by different resistance mechanisms developed by bacteria. Among them, the most common strategy is the
Autor:
Sourya, Bhattacharya, Vivek, Junghare, Niteesh Kumar, Pandey, Subhecchha, Baidya, Harsha, Agarwal, Neeladrisingha, Das, Ayan, Banerjee, Debashish, Ghosh, Partha, Roy, Hirak K, Patra, Saugata, Hazra
Publikováno v:
Frontiers in Microbiology
The emergence of multidrug-resistant (MDR) and extensively drug-resistant (XDR) tuberculosis calls for an immediate search for novel treatment strategies. Recently, BlaC, the principal beta-lactamase of Mycobacterium tuberculosis, was recognized as a