Zobrazeno 1 - 10
of 110
pro vyhledávání: '"l-threonine dehydrogenase"'
Publikováno v:
Shipin Kexue, Vol 44, Iss 18, Pp 85-92 (2023)
Our aim was to improve the catalytic efficiency of L-threonine dehydrogenase (L-TDH) on L-threonine dehydrogenation to synthesize ethyl L-2-aminoacetate. An L-TDH gene from Escherichia coli was mined and solubly expressed in E. coli BL21(DE3) through
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/8d1f66fe56f345caa671a158cf5656dd
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Lv, Yangyong1, Wu, Zhanhong1, Han, Shuangyan1, Lin, Ying1, Zheng, Suiping1 spzheng@scut.edu.cn
Publikováno v:
Biotechnology & Bioprocess Engineering. Feb2012, Vol. 17 Issue 1, p16-21. 6p.
Autor:
Mikulič Vernik, Nika
Zaradi naraščajoče odpornosti mikroorganizmov proti antibiotikom se mnoge raziskovalne skupine trudijo identificirati biološke makromolekule in metabolne poti znotraj celic mikroorganizmov, ki bi lahko delovale kot tarče za novo odkrite antibiot
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3505::58ca90515cc86bdc55087f20382f18f6
https://repozitorij.uni-lj.si/IzpisGradiva.php?id=144447
https://repozitorij.uni-lj.si/IzpisGradiva.php?id=144447
Autor:
Josh Bennett, Jonathan B. Cooper, Steve P. Wood, Eyram Adjogatse, Peter T. Erskine, Jingxu Guo, Brendan W. Wren
Publikováno v:
Acta Crystallogr F Struct Biol Commun
In many prokaryotes, the first step of threonine metabolism is catalysed by the enzyme threonine dehydrogenase (TDH), which uses NAD+ to oxidize its substrate to 2-amino-3-ketobutyrate. The absence of a functional TDH gene in humans suggests that inh
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::0c1e79538289072d9a3090eb7ae4e78b
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34341193
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34341193
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Stem Cells; May2013, Vol. 31 Issue 5, p953-965, 13p
Autor:
Wai Shun Mak, Terrence E. O’Brien, Morgan Desjardins, Dylan Alexander Carlin, Dean J. Tantillo, Justin B. Siegel
Publikováno v:
ACS Omega, Vol 2, Iss 7, Pp 3308-3314 (2017)
ACS omega, vol 2, iss 7
ACS omega, vol 2, iss 7
Enzymes have been through millions of years of evolution during which their active-site microenvironments are fine-tuned. Active-site residues are commonly conserved within protein families, indicating their importance for substrate recognition and c
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::e5d2c6a0b5e35323f45cc9607eabafcf
https://doaj.org/article/86dbae6a784a40228a4ba6b5dc8328ab
https://doaj.org/article/86dbae6a784a40228a4ba6b5dc8328ab
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry. 289:10445-10454
Crystal structures of short chain dehydrogenase-like L-threonine dehydrogenase from Cupriavidus necator (CnThrDH) in the apo and holo forms were determined at 2.25 and 2.5 Å, respectively. Structural comparison between the apo and holo forms reveale
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f5afd85cd51037d1fd47207284411ebf
https://doi.org/10.1074/jbc.m113.540773
https://doi.org/10.1074/jbc.m113.540773