Zobrazeno 1 - 10
of 90
pro vyhledávání: '"hyperthermophilic proteins"'
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 9 (2022)
Water at the protein surface is an active biological molecule that plays a critical role in many functional processes. Using NMR-restrained MD simulations, we here addressed how protein hydration is tuned at high biological temperatures by analysing
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/bfb9d980bcfb438eb3f1c1b9107ab2b9
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Michael C. Wilson, Emanuele Paci, Toni Hoffmann, Lorna Dougan, Katarzyna M. Tych, Megan L. Hughes, Matthew Batchelor, David J. Brockwell
Proteins from organisms that have adapted to environmental extremes provide attractive systems to explore and determine the origins of protein stability. Improved hydrophobic core packing and decreased loop-length flexibility can increase the thermod
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::9024b30f76f2a29575fc148175736109
http://hdl.handle.net/11585/885043
http://hdl.handle.net/11585/885043
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Giuseppe Manco, Luigi Mandrich, Margherita Pezzullo, Mosè Rossi, Roberto Nucci, Pompea Del Vecchio
Publikováno v:
11th International Meeting on Cholinesterases, pp. 47–58, Kazan, Russia, 4-9 Giugno 2012
info:cnr-pdr/source/autori:PEZZULLO M., DEL VECCHIO P., MANDRICH L., NCCI R., ROSSI M., MANCO G.,/congresso_nome:11th International Meeting on Cholinesterases/congresso_luogo:Kazan, Russia/congresso_data:4-9 Giugno 2012/anno:2012/pagina_da:47/pagina_a:58/intervallo_pagine:47–58
info:cnr-pdr/source/autori:PEZZULLO M., DEL VECCHIO P., MANDRICH L., NCCI R., ROSSI M., MANCO G.,/congresso_nome:11th International Meeting on Cholinesterases/congresso_luogo:Kazan, Russia/congresso_data:4-9 Giugno 2012/anno:2012/pagina_da:47/pagina_a:58/intervallo_pagine:47–58
Here we report a comprehensive analysis through alanine-scanning mutagenesis of the contribution of surface ion pairs to the thermal stability of Alicyclobacillus acidocaldarius esterase 2 (EST2). We produced 16 single mutants, 4 double mutants corre
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::da8006629b6c291eed45b8d16c032ab2
https://publications.cnr.it/doc/209567
https://publications.cnr.it/doc/209567
5'-Deoxy-5'-methylthioadenosine phosphorylase II from Sulfolobus solfataricus (SsMTAPII) and purine nucleoside phosphorylase from Pyrococcus furiosus (PfPNP) are hyperthermophilic purine nucleoside phosphorylases stabilized by intrasubunit disulfide
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3977::c66d291d1777d6e9c9e184d9ee6efaa7
http://hdl.handle.net/11591/228886
http://hdl.handle.net/11591/228886
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.