Zobrazeno 1 - 10
of 35
pro vyhledávání: '"glutathione persulfide"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Mingxue Ran, Qingbin Li, Yufeng Xin, Shaohua Ma, Rui Zhao, Min Wang, Luying Xun, Yongzhen Xia
Publikováno v:
Redox Biology, Vol 53, Iss , Pp 102345- (2022)
Heterotrophic bacteria and human mitochondria often use sulfide: quinone oxidoreductase (SQR) and persulfide dioxygenase (PDO) to oxidize sulfide to sulfite and thiosulfate. Bioinformatic analysis showed that the genes encoding RHOD domains were wide
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/8bd7c85bff98429d8f4baeb96262ea1d
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
John I. Toohey, Arthur J. L. Cooper
Publikováno v:
Molecules, Vol 19, Iss 8, Pp 12789-12813 (2014)
The understanding of sulfur bonding is undergoing change. Old theories on hypervalency of sulfur and the nature of the chalcogen-chalcogen bond are now questioned. At the same time, there is a rapidly expanding literature on the effects of sulfur in
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/e4cd9b2785734ada9bffa960eddcf5d3
Publikováno v:
Chinese Journal of Natural Medicines. 18:296-307
Hydrogen sulfide (H2S) is commonly referred to as the third gasotransmitter with firmly established physiological roles. Prodrug approaches have been broadly applied to deliver H2S for various applications and mechanistic studies. Since S-persulfidat
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::da21465900ece9dd1e06d2d690a94817
https://doi.org/10.1016/s1875-5364(20)30037-6
https://doi.org/10.1016/s1875-5364(20)30037-6
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2021, pp.100429. ⟨10.1016/j.jbc.2021.100429⟩
The Journal of Biological Chemistry
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2021, pp.100429. ⟨10.1016/j.jbc.2021.100429⟩
The Journal of Biological Chemistry
The formation of a persulfide group (-SSH) on cysteine residues has gained attention as a reversible posttranslational modification contributing to protein regulation or protection. The widely distributed 3-mercaptopyruvate sulfurtransferases (MSTs)
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::d2a1f1be4399098e61803ba8972aab97
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-03157547
https://hal.univ-lorraine.fr/hal-03157547
Publikováno v:
Organic Letters. 20:6364-6367
An esterase-sensitive glutathione persulfide (GSSH) donor (BW-GP-401) is described. The release profile was studied by monitoring the formation of lactone and direct trapping of GSSH with 1-fluoro-2,4-dinitrobenzene (DNFB). The donor was examined for
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b3866ae7076a749f090a1fd0a4c2907b
https://doi.org/10.1021/acs.orglett.8b02611
https://doi.org/10.1021/acs.orglett.8b02611
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.