Zobrazeno 1 - 10
of 46
pro vyhledávání: '"formate oxidase"'
Publikováno v:
Bioresources and Bioprocessing, Vol 11, Iss 1, Pp 1-13 (2024)
Abstract Formate oxidase (FOx), which contains 8-formyl flavin adenine dinucleotide (FAD), exhibits a distinct advantage in utilizing ambient oxygen molecules for the oxidation of formic acid compared to other glucose-methanol-choline (GMC) oxidoredu
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/bfaf9799dadd44e1b0410edf019d8883
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Sabry H. H. Younes, Bettina Bommarius, John M. Robbins, Florian Tieves, Sébastien J.-P. Willot, Frank Hollmann, Andreas S. Bommarius, Marine Rauch, Morten M. C. H. van Schie, Wuyuan Zhang, Patricia Gomez de Santos, Jia Jia Dong, Miguel Alcalde
Publikováno v:
Angewandte Chemie (International Edition), 58(23)
Digital.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
instname
Angewandte Chemie International Edition
Digital.CSIC. Repositorio Institucional del CSIC
instname
Angewandte Chemie International Edition
An increasing number of biocatalytic oxidation reactions rely on H2O2 as a clean oxidant. The poor robustness of most enzymes towards H2O2, however, necessitates more efficient systems for in situ H2O2 generation. In analogy to the well‐known forma
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::91c1362d6bb58deca0ce9ab5e9db7f43
http://resolver.tudelft.nl/uuid:7cab5551-97fc-4dfd-89bd-9521b7af7c5c
http://resolver.tudelft.nl/uuid:7cab5551-97fc-4dfd-89bd-9521b7af7c5c
Autor:
Isabel W. C. E. Arends, Andreas S. Bommarius, Caroline E. Paul, Frank Hollmann, Manh Dat Hoang, Miguel Alcalde, Bettina Bommarius, Sébastien J.-P. Willot
Publikováno v:
ChemCatChem, 12(10)
The novel formate oxidase from Aspergillus oryzae (AoFOx) is a useful catalyst to promote H2O2-dependent oxyfunctionalisation reactions. In this contribution we exploit the substrate promiscuity of AoFOx to fully oxidise methanol and formaldehyde to