Zobrazeno 1 - 10
of 1 005
pro vyhledávání: '"endoprotease"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Gianfranco Mamone, Maria Cristina Comelli, Serena Vitale, Luigia Di Stasio, Katharina Kessler, Ilaria Mottola, Francesco Siano, Linda Cavaletti, Carmen Gianfrani
Publikováno v:
Frontiers in Nutrition, Vol 9 (2022)
Gluten degrading enzymes, which are commonly referred to as “glutenases,” represent attractive candidates for the development of a pharmacological treatment of gluten related disorders, such as coeliac disease (CeD). Endoprotease-40 (E40), a nove
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/9b12c2e256724dfb9477cbd922706319
Publikováno v:
Microorganisms, Vol 11, Iss 7, p 1852 (2023)
A new member of the DegP-type periplasmic serine endoproteases of the S1C family from the marine bacterium Cobetia amphilecti KMM 296 (CamSP) was expressed in Escherichia coli cells. The calculated molecular weight, number of amino acids, and isoelec
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/28d17c1f4da94e3b8862ed86d61f4e1e
Publikováno v:
Plants, Vol 11, Iss 10, p 1330 (2022)
Proteases or peptidases are hydrolases that catalyze the breakdown of polypeptide chains into smaller peptide subunits. Proteases exist in all life forms, including archaea, bacteria, protozoa, insects, animals, and plants due to their vital function
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/617a132c3a814b13a4a8350cb9a17dc0
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Allergies
Volume 3
Issue 1
Pages: 39-57
Volume 3
Issue 1
Pages: 39-57
Celiac peptide-generating α- and γ-gliadins consist of a disordered N-terminal domain extended by an α-helical-folded C-terminal domain. Celiac peptides, primarily located along the disordered part of α- and γ-gliadin molecules, are nicely expos
Autor:
Pak, Caroline, van Doorn, Wouter G.
Publikováno v:
The New Phytologist, 2005 Feb 01. 165(2), 473-480.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/1514727
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.