Zobrazeno 1 - 10
of 70
pro vyhledávání: '"crystal contact"'
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 8 (2022)
The identification of physiologically relevant quaternary structures (QSs) in crystal lattices is challenging. To predict the physiological relevance of a particular QS, QSalign searches for homologous structures in which subunits interact in the sam
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/a08bf63976ac4cb09ab50117923f9add
Autor:
Brigitte Walla, Daniel Bischoff, Robert Janowski, Nikolas von den Eichen, Dierk Niessing, Dirk Weuster-Botz
Publikováno v:
Crystals, Vol 11, Iss 8, p 975 (2021)
Protein crystallization can serve as a purification step in biotechnological processes but is often limited by the non-crystallizability of proteins. Enabling or improving crystallization is mostly achieved by high-throughput screening of crystalliza
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/770d49777e2147e592b97a912e3fb421
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Austausch von Aminosäuren an Kristallkontakten zur Verbesserung von Proteinkristallisationsprozessen
Autor:
Grob, Phillip
The crystal contacts of an alcohol dehydrogenase from Lactobacillus brevis, recombinantly available with E. coli, were analyzed to subsequently exchange individual amino acids in a targeted approach. The aim was to enhance crystal contact interaction
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______518::62cabc1cb758e2147853a52c633d2644
https://mediatum.ub.tum.de/1545983
https://mediatum.ub.tum.de/1545983
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Dierk Niessing, Robert Janowski, Dariusch Hekmat, Dirk Weuster-Botz, Johannes Hermann, Phillip Grob, Brigitte Walla, Max Huber
Publikováno v:
Biotechnol. J. 15:2000010 (2020)
Technical crystallization is an attractive method to purify recombinant proteins. However, it is rarely applied due to the limited crystallizability of many proteins. To overcome this limitation, single amino acid exchanges are rationally introduced
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b2f31868ee07cfc16b2e807f4836dc49
https://mediatum.ub.tum.de/1546783
https://mediatum.ub.tum.de/1546783
Autor:
Koshiro Nakai, Kentaro Tomii, Yoshinori Fukasawa, Yoshinori Matsuura, Naoki Kunishima, Kazunori D. Yamada, Hisashi Naitow
Publikováno v:
Acta Crystallographica. Section D, Structural Biology
In order to improve the efficiency of protein crystallization, an alternative approach using the mutation of surface residues was devised based on the results of a statistical analysis of the crystal-packing propensity of amino acids. A systematic cr
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::bd7027452bd8f023b545838b5e2ac135
https://doi.org/10.1107/s2059798317010932
https://doi.org/10.1107/s2059798317010932
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.