Zobrazeno 1 - 10
of 111
pro vyhledávání: '"Zosel, Franziska"'
Intrinsically disordered proteins (IDPs) abound in cellular regulation. Their interactions are often transitory and highly sensitive to salt concentration and posttranslational modifications. However, little is known about the effect of macromolecula
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1912.06783
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2020 Jun . 117(24), 13480-13489.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/26968498
Autor:
Buholzer, Karin J., McIvor, Jordan, Zosel, Franziska, Teppich, Christian, Nettels, Daniel, Mercadante, Davide, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Journal of Chemical Physics; 12/21/2022, Vol. 157 Issue 23, p1-15, 15p
Autor:
Soranno, Andrea, Koenig, Iwo, Borgia, Madeleine B., Hofmann, Hagen, Zosel, Franziska, Nettels, Daniel, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2014 Apr 01. 111(13), 4874-4879.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/23771188
Autor:
Sottini, Andrea, Borgia, Alessandro, Borgia, Madeleine B, Bugge, Katrine, Nettels, Daniel, Chowdhury, Aritra, Heidarsson, Pétur O, Zosel, Franziska, Best, Robert B, Kragelund, Birthe B, Schuler, Benjamin
Publikováno v:
Nature Communications, Vol 11, Iss 1, Pp 1-14 (2020)
Nature Communications
Sottini, A, Borgia, A, Borgia, M B, Bugge, K, Nettels, D, Chowdhury, A, Heidarsson, P O, Zosel, F, Best, R B, Kragelund, B B & Schuler, B 2020, ' Polyelectrolyte interactions enable rapid association and dissociation in high-affinity disordered protein complexes ', Nature Communications, vol. 11, 5736 . https://doi.org/10.1038/s41467-020-18859-x
Nature Communications
Sottini, A, Borgia, A, Borgia, M B, Bugge, K, Nettels, D, Chowdhury, A, Heidarsson, P O, Zosel, F, Best, R B, Kragelund, B B & Schuler, B 2020, ' Polyelectrolyte interactions enable rapid association and dissociation in high-affinity disordered protein complexes ', Nature Communications, vol. 11, 5736 . https://doi.org/10.1038/s41467-020-18859-x
Highly charged intrinsically disordered proteins can form complexes with very high affinity in which both binding partners fully retain their disorder and dynamics, exemplified by the positively charged linker histone H1.0 and its chaperone, the nega
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::8e271eceb175599911ad6cd5d886dc91
http://link.springer.com/article/10.1038/s41467-020-18859-x
http://link.springer.com/article/10.1038/s41467-020-18859-x
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Chemical Physics; 2017, Vol. 147 Issue 15, p1-13, 13p, 2 Diagrams, 2 Charts, 5 Graphs