Zobrazeno 1 - 10
of 94
pro vyhledávání: '"Zamparo M"'
Publikováno v:
EPL, 133 (2021) 60003
We investigate the stationary state of Symmetric and Totally Asymmetric Simple Exclusion Processes with local resetting, on a one-dimensional lattice with periodic boundary conditions, using mean-field approximations, which appear to be exact in the
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/2012.10993
Publikováno v:
J. Phys. A: Math. Theor. 53, 345001 (2020)
In a previous study we developed a mean-field theory of dynamical transitions for the totally-asymmetric simple-exclusion process (TASEP) with open boundaries and Langmuir kinetics, in the so-called balanced regime, characterized by equal binding and
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/2001.05741
Autor:
Pelizzola, A., Zamparo, M.
Publikováno v:
Europhysics Letters 102, 10001 (2013)
Using an Ising-like model of protein mechanical unfolding, we introduce a diffusive dynamics on its exactly known free energy profile, reducing the nonequilibrium dynamics of the model to a biased random walk. As an illustration, the model is then ap
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/1307.6687
Publikováno v:
Phys. Rev. Lett. 103: 188102 (2009)
The mechanical unfolding of a simple RNA hairpin and of a 236--bases portion of the Tetrahymena thermophila ribozyme is studied by means of an Ising--like model. Phase diagrams and free energy landscapes are computed exactly and suggest a simple two-
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/0910.5089
Publikováno v:
J. Chem. Phys. 126, 215103 (2007)
The authors address the problem of downhill protein folding in the framework of a simple statistical mechanical model, which allows an exact solution for the equilibrium and a semianalytical treatment of the kinetics. Focusing on protein 1BBL, a cand
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/0709.2247
Publikováno v:
J. Chem. Phys. 127, 145105 (2007)
A simple lattice model, recently introduced as a generalization of the Wako--Sait\^o model of protein folding, is used to investigate the properties of widely studied molecules under external forces. The equilibrium properties of the model proteins,
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/0706.2818
Publikováno v:
Phys. Rev. Lett. 98, 148102 (2007)
The mechanical unfolding of proteins is investigated by extending the Wako-Saito-Munoz-Eaton model, a simplified protein model with binary degrees of freedom, which has proved successful in describing the kinetics of protein folding. Such a model is
Externí odkaz:
http://arxiv.org/abs/cond-mat/0611003
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.