Zobrazeno 1 - 10
of 245
pro vyhledávání: '"Woolfson, DN"'
Autor:
Celis, S, Hobor, F, James, T, Bartlett, GJ, Ibarra, AA, Shoemark, DK, Hegedüs, Z, Hetherington, K, Woolfson, DN, Sessions, RB, Edwards, TA, Andrews, DM, Nelson, A, Wilson, AJ
Protein–protein interactions (PPIs) are central to biological mechanisms, and can serve as compelling targets for drug discovery. Yet, the discovery of small molecule inhibitors of PPIs remains challenging given the large and typically shallow topo
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=core_ac_uk__::11debccf988e715c53d9305e43a6f9c2
https://eprints.whiterose.ac.uk/171361/2/d1sc00023c.pdf
https://eprints.whiterose.ac.uk/171361/2/d1sc00023c.pdf
Autor:
Wolny, M, Batchelor, M, Bartlett, GJ, Baker, EG, Kurzawa, M, Knight, PJ, Dougan, L, Woolfson, DN, Paci, E, Peckham, M
Publikováno v:
Scientific Reports
Wolny, M, Batchelor, M, Bartlett, G J, Baker, E G, Kurzawa, M, Knight, P J, Dougan, L, Woolfson, D N, Paci, E & Peckham, M 2017, ' Characterization of long and stable de novo single alpha-helix domains provides novel insight into their stability ', Scientific Reports, vol. 7, 44314 . https://doi.org/10.1038/srep44341
Wolny, M, Batchelor, M, Bartlett, G J, Baker, E G, Kurzawa, M, Knight, P J, Dougan, L, Woolfson, D N, Paci, E & Peckham, M 2017, ' Characterization of long and stable de novo single alpha-helix domains provides novel insight into their stability ', Scientific Reports, vol. 7, 44314 . https://doi.org/10.1038/srep44341
Naturally-occurring single α-helices (SAHs), are rich in Arg (R), Glu (E) and Lys (K) residues, and stabilized by multiple salt bridges. Understanding how salt bridges promote their stability is challenging as SAHs are long and their sequences highl
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::388dab63be24d9d8ea71a67b10f2cf4a
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28287151
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28287151
Motivation: The coiled coil is a ubiquitous α-helical protein-structure domain that directs and facilitates protein-protein interactions in a wide variety of biological processes. At the protein-sequence level, the coiled coil is readily recognized
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______363::0550311cebe50a9fc4be63beb45e349b
https://hdl.handle.net/10453/32375
https://hdl.handle.net/10453/32375
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Kniha
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.