Zobrazeno 1 - 8
of 8
pro vyhledávání: '"Widlake, E"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Krajnc, A, Brem, J, Hinchliffe, P, Calvopiña, K, Panduwawala, TD, Lang, PA, Kamps, JJAG, Tyrrell, JM, Widlake, E, Saward, BG, Walsh, TR, Spencer, J, Schofield, CJ
Publikováno v:
Journal of Medicinal Chemistry
Krajnc, A, Brem, J, Hinchliffe, P, Calvopina, K A, Panduwawala, T D, Lang, P, Kamps, J J A G, Tyrrell, J M, Widlake, E, Saward, B G, Walsh, T R, Spencer, J & Schofield, C J 2019, ' Bicyclic Boronate VNRX-5133 Inhibits Metallo-and Serine-β-Lactamases ', Journal of Medicinal Chemistry, vol. 62, no. 18, pp. 8544-8556 . https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.9b00911
Krajnc, A, Brem, J, Hinchliffe, P, Calvopina, K A, Panduwawala, T D, Lang, P, Kamps, J J A G, Tyrrell, J M, Widlake, E, Saward, B G, Walsh, T R, Spencer, J & Schofield, C J 2019, ' Bicyclic Boronate VNRX-5133 Inhibits Metallo-and Serine-β-Lactamases ', Journal of Medicinal Chemistry, vol. 62, no. 18, pp. 8544-8556 . https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.9b00911
The bicyclic boronate VNRX-5133 (taniborbactam) is a new type of β-lactamase inhibitor in clinical development. We report that VNRX-5133 inhibits serine-β-lactamases (SBLs) and some clinically important metallo-β-lactamases (MBLs), including NDM-1
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::389e3f8a9e9d77616787dcd444f15990
https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.9b00911
https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.9b00911
Autor:
Langley, G, Cain, R, Tyrrell, J, Hinchliffe, P, Calvopiña, K, Tooke, C, Widlake, E, Dowson, C, Spencer, J, Walsh, T, Schofield, C, Brem, J
Publikováno v:
Langley, G W, Cain, R, Tyrrell, J M, Hinchliffe, P, Calvopiña, K, Tooke, C L, Widlake, E, Dowson, C G, Spencer, J, Walsh, T R, Schofield, C J & Brem, J 2019, ' Profiling interactions of vaborbactam with metallo-β-lactamases ', Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters, vol. 29, no. 15, pp. 1981-1984 . https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2019.05.031
β-Lactams are the most successful antibacterials, yet their use is threatened by resistance, importantly as caused by β-lactamases. β-Lactamases fall into two mechanistic groups: the serine β-lactamases that utilise a covalent acyl-enzyme mechani
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::3a3f57ca02457197eb7df16b9684910c
https://research-information.bris.ac.uk/en/publications/63fb03fa-f7a7-45a5-97a5-147b2f54a657
https://research-information.bris.ac.uk/en/publications/63fb03fa-f7a7-45a5-97a5-147b2f54a657
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Langley GW; Department of Chemistry, University of Oxford, Chemistry Research Laboratory, 12 Mansfield Road, Oxford OX1 3TA, United Kingdom; Current address: Charles River Laboratories, Chesterford Research Park, Saffron Walden, Essex CB10 1XL, United Kingdom., Cain R; School of Life Sciences, Gibbet Hill Campus, University of Warwick, Coventry CV4 7AL, United Kingdom., Tyrrell JM; Department of Medical Microbiology & Infectious Disease, Institute of Infection & Immunity, UHW Main Building, Heath Park, Cardiff CF14 4XN, United Kingdom., Hinchliffe P; School of Cellular and Molecular Medicine, Biomedical Sciences Building, University of Bristol, Bristol BS8 1TD, United Kingdom., Calvopiña K; Department of Chemistry, University of Oxford, Chemistry Research Laboratory, 12 Mansfield Road, Oxford OX1 3TA, United Kingdom., Tooke CL; School of Cellular and Molecular Medicine, Biomedical Sciences Building, University of Bristol, Bristol BS8 1TD, United Kingdom., Widlake E; Department of Medical Microbiology & Infectious Disease, Institute of Infection & Immunity, UHW Main Building, Heath Park, Cardiff CF14 4XN, United Kingdom., Dowson CG; School of Life Sciences, Gibbet Hill Campus, University of Warwick, Coventry CV4 7AL, United Kingdom., Spencer J; School of Cellular and Molecular Medicine, Biomedical Sciences Building, University of Bristol, Bristol BS8 1TD, United Kingdom., Walsh TR; Department of Medical Microbiology & Infectious Disease, Institute of Infection & Immunity, UHW Main Building, Heath Park, Cardiff CF14 4XN, United Kingdom., Schofield CJ; Department of Chemistry, University of Oxford, Chemistry Research Laboratory, 12 Mansfield Road, Oxford OX1 3TA, United Kingdom. Electronic address: christopher.schofield@chem.ox.ac.uk., Brem J; Department of Chemistry, University of Oxford, Chemistry Research Laboratory, 12 Mansfield Road, Oxford OX1 3TA, United Kingdom. Electronic address: jurgen.brem@chem.ox.ac.uk.
Publikováno v:
Bioorganic & medicinal chemistry letters [Bioorg Med Chem Lett] 2019 Aug 01; Vol. 29 (15), pp. 1981-1984. Date of Electronic Publication: 2019 May 17.
