Zobrazeno 1 - 10
of 229
pro vyhledávání: '"Vonck J"'
Autor:
Fuss, M., Wieferig, J., https://orcid.org/0000-0002-5552-3381, Corey, R., Hellmich, Y., Tascón, I., Sousa, J., Stansfeld, P., Vonck, J., https://orcid.org/0000-0001-5659-8863, Hänelt, I.
Publikováno v:
Nature Communications
Cyclic di-AMP is the only known essential second messenger in bacteria and archaea, regulating different proteins indispensable for numerous physiological processes. In particular, it controls various potassium and osmolyte transporters involved in o
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______1874::e6b647d911a0bbd29e6a3b391dba99a7
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-5528-7
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-5528-7
Autor:
Schiller, J., Laube, E., https://orcid.org/0000-0002-1096-5178, Wittig, I., Kühlbrandt, W., https://orcid.org/0000-0002-2013-4810, Vonck, J., https://orcid.org/0000-0001-5659-8863, Zickermann, V.
Publikováno v:
Science Advances
Respiratory complex I is a ~1-MDa proton pump in mitochondria. Its structure has been revealed in great detail, but the structural basis of its assembly, in humans involving at least 15 assembly factors, is essentially unknown. We determined cryo–e
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______1874::759f01d618c2f966388c4a02aef6acd1
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-769B-2
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-769B-2
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Molecular Cell. 63(3)
We determined the structure of a complete, dimeric F1Fo-ATP synthase from yeast Yarrowia lipolytica mitochondria by a combination of cryo-EM and X-ray crystallography. The final structure resolves 58 of the 60 dimer subunits. Horizontal helices of su
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::d7a947dc67f2920967b919bb71576589
http://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:
http://ora.ox.ac.uk/objects/uuid:
Autor:
Chaudhury P, Neiner T, D'Imprima E, Banerjee A, Reindl S, Abhrajyoti Ghosh, As, Arvai, Dj, Mills, van der Does C, Ja, Tainer, Vonck J, Sv, Albers
Publikováno v:
Molecular microbiology, vol 99, iss 4
Europe PubMed Central
Chaudhury, P; Neiner, T; D'Imprima, E; Banerjee, A; Reindl, S; Ghosh, A; et al.(2016). The nucleotide-dependent interaction of FlaH and FlaI is essential for assembly and function of the archaellum motor. Molecular Microbiology, 99(4), 674-685. doi: 10.1111/mmi.13260. Lawrence Berkeley National Laboratory: Lawrence Berkeley National Laboratory. Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/105165nf
Europe PubMed Central
Chaudhury, P; Neiner, T; D'Imprima, E; Banerjee, A; Reindl, S; Ghosh, A; et al.(2016). The nucleotide-dependent interaction of FlaH and FlaI is essential for assembly and function of the archaellum motor. Molecular Microbiology, 99(4), 674-685. doi: 10.1111/mmi.13260. Lawrence Berkeley National Laboratory: Lawrence Berkeley National Laboratory. Retrieved from: http://www.escholarship.org/uc/item/105165nf
© 2016 John Wiley & Sons Ltd. The motor of the membrane-anchored archaeal motility structure, the archaellum, contains FlaX, FlaI and FlaH. FlaX forms a 30nm ring structure that acts as a scaffold protein and was shown to interact with the bifunctio
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::6c228321a1c7f5913e5d5327db000de1
https://escholarship.org/uc/item/105165nf
https://escholarship.org/uc/item/105165nf