Zobrazeno 1 - 10
of 45
pro vyhledávání: '"Ubiquitin‐dependent protease"'
Autor:
Sang-Soo Park, Kwang-Hyun Baek
Publikováno v:
Cancer Cell International, Vol 23, Iss 1, Pp 1-13 (2023)
Abstract Background Deubiquitinating enzymes (DUBs) comprise a family of proteases responsible for cleaving the peptide or isopeptide bond between ubiquitin and its substrate proteins. Ubiquitin is essential for regulating diverse cellular functions
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/5ca1c41e6da84e718c2886d41106639b
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Mena Abdel-Nour, Jennifer L. Gommerman, Stephen E. Girardin, Valeria Ramaglia, Tapas Mukherjee, J J Chen, Lorraine V. Kalia, Hien Chau, Dana J. Philpott, Suneil K. Kalia, Jessica Tsalikis, Athanasia A. Bianchi, Damien Arnoult
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2020, pp.jbc.RA120.014415. ⟨10.1074/jbc.RA120.014415⟩
The Journal of Biological Chemistry
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2021, 296, pp.100050. ⟨10.1074/jbc.RA120.014415⟩
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2020, pp.jbc.RA120.014415. ⟨10.1074/jbc.RA120.014415⟩
The Journal of Biological Chemistry
Journal of Biological Chemistry, American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2021, 296, pp.100050. ⟨10.1074/jbc.RA120.014415⟩
Large cytosolic protein aggregates are removed by two main cellular processes, autophagy and the ubiquitin-proteasome system, and defective clearance of these protein aggregates results in proteotoxicity and cell death. Recently, we found that the eI
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::7b9e22cd1c55dbbcd882b64d0aa0c616
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03001543/document
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-03001543/document
Autor:
Anastasios, Spiliotopoulos, Lia, Blokpoel Ferreras, Ruth M, Densham, Simon G, Caulton, Ben C, Maddison, Joanna R, Morris, James E, Dixon, Kevin C, Gough, Ingrid, Dreveny
Publikováno v:
The Journal of Biological Chemistry
Ubiquitin-specific proteases (USPs) reverse ubiquitination and regulate virtually all cellular processes. Defined noncatalytic domains in USP4 and USP15 are known to interact with E3 ligases and substrate recruitment factors. No such interactions hav
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::52b0284ffe23ef91310bcbf39fb6c857
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30373771
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30373771
Autor:
Peter M. Kloetzel, Christin Keller, Michele Mishto, John Sidney, Kathrin Textoris-Taube, Petra Henklein, Juliane Liepe, Alessandro Sette
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry
MHC class I-restricted epitopes, which carry a tumor-specific mutation resulting in improved MHC binding affinity, are preferred T cell receptor targets in innovative adoptive T cell therapies. However, T cell therapy requires efficient generation of
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b3dd42579569aeeb6308ffee80242c15
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002D-FE47-211858/00-001M-0000-002D-FE49-D
https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002D-FE47-211858/00-001M-0000-002D-FE49-D
Publikováno v:
Journal of Biological Chemistry, 290(25), 15526-15537
Ring finger protein 4 (RNF4) is a SUMO-targeted ubiquitin E3 ligase with a pivotal function in the DNA damage response (DDR). SUMO interaction motifs (SIMs) in the N-terminal part of RNF4 tightly bind to SUMO polymers, and RNF4 can ubiquitinate these
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::8e94246adb8d190296e99a520c9d4b73
https://hdl.handle.net/1887/103004
https://hdl.handle.net/1887/103004
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.