Zobrazeno 1 - 10
of 447
pro vyhledávání: '"Triple-resonance nuclear magnetic resonance spectroscopy"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry. 33:15061-15070
The solution structure of the 39-residue peptide margatoxin, a scorpion toxin that selectively blocks the voltage-gated potassium-channel Kv1.3, has been determined by NMR spectroscopy. The toxin was isotopically labeled with 13C and 15N and studied
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Vernon R. Miller, Russell N. Grimes
Publikováno v:
Inorganic Chemistry. 16:15-20
Publikováno v:
J Phys Chem A
[Image: see text] Nuclear magnetic resonance (NMR) is a mainstay of biophysical studies that provides atomic level readouts to formulate molecular mechanisms. Side chains are particularly important to derive mechanisms involving proteins as they carr
Publikováno v:
Journal of the American Chemical Society
A H(C)Rh triple resonance NMR experiment makes the rapid detection of 103Rh chemical shifts possible, which were previously beyond reach. It served to analyze a series of dirhodium and bismuth-rhodium paddlewheel complexes of the utmost importance fo
Publikováno v:
Current medicinal chemistry (2020). doi:10.2174/0929867327666200702131032
info:cnr-pdr/source/autori:Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M./titolo:NMR spectroscopy in the conformational analysis of peptides: an overview./doi:10.2174%2F0929867327666200702131032/rivista:Current medicinal chemistry/anno:2020/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine:/volume
info:cnr-pdr/source/autori:Vincenzi M, Mercurio FA, Leone M./titolo:NMR spectroscopy in the conformational analysis of peptides: an overview./doi:10.2174%2F0929867327666200702131032/rivista:Current medicinal chemistry/anno:2020/pagina_da:/pagina_a:/intervallo_pagine:/volume
Background: NMR spectroscopy is one of the most powerful tools to study the structure and interaction properties of peptides and proteins from a dynamic perspective. Knowing the bioactive conformations of peptides is crucial in the drug discovery fie
Autor:
Jin-San Yoo, Kyoung-Seok Ryu, Jong Geun Jeong, Soyoung Cha, Joonhyeok Choi, Joon-Hwa Lee, Jihong Kim, Ju Ryoung Nam, Hak-Nam Kim, Weon Sup Lee
Publikováno v:
Journal of Biomolecular NMR. 74:311-319
Monoclonal antibody (mAb) drugs are clinically important for the treatment of various diseases. TTAC-0001 is under development as a new anti-cancer antibody drug targeting VEGFR-2. As the less severe toxicity of TTAC-0001 compared to Bevacizumab, lik