Zobrazeno 1 - 10
of 445
pro vyhledávání: '"Thioredoxin fold"'
Publikováno v:
FEBS Open Bio, Vol 13, Iss 3, Pp 500-510 (2023)
Glutaredoxins (Grxs) are small proteins that share a well‐conserved thioredoxin (Trx)‐fold and participate in many biological processes. This study examined the cold adaptation mechanism of a Fe‐S cluster binding class II Grx4 (SpGrx4) from the
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/88bd6d7f694942fd983f90b3246b7dab
Autor:
Alexander Haase, R. Gary Sawers
Publikováno v:
FEBS Open Bio, Vol 13, Iss 2, Pp 341-351 (2023)
Four Hyp proteins build a scaffold complex upon which the Fe(CN)2CO group of the [NiFe]‐cofactor of hydrogenases (Hyd) is made. Two of these Hyp proteins, the redox‐active, [4Fe‐4S]‐containing HypD protein and the HypC chaperone, form the bas
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/e6591069e3b747df8625910188b763e4
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Mirva J. Saaranen, Heli I. Alanen, Kirsi E. H. Salo, Emmanuel Nji, Pekka Kärkkäinen, Constanze Schmotz, Lloyd W. Ruddock
Publikováno v:
Antioxidants, Vol 11, Iss 10, p 1920 (2022)
Proteins in the thioredoxin superfamily share a similar fold, contain a -CXXC- active site, and catalyze oxidoreductase reactions by dithiol-disulfide exchange mechanisms. Protein disulfide isomerase (PDI) has two -CGHC- active sites. For in vitro st
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/1e58d329cb18476c956b5ec56f05aec3
Publikováno v:
ChemBioChem, 22 (23)
C⁴-substituted fluoroprolines (4R)-fluoroproline ((4R)-Flp) and (4S)-fluoroproline ((4S)-Flp) have been used in protein engineering to enhance the thermodynamic stability of peptides and proteins. The electron-withdrawing effect of fluorine can bia
Autor:
Daniela González, Pamela Álamos, Matías Rivero, Omar Orellana, Javiera Norambuena, Renato Chávez, Gloria Levicán
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences, Vol 21, Iss 5, p 1880 (2020)
Thioredoxin fold proteins (TFPs) form a family of diverse proteins involved in thiol/disulfide exchange in cells from all domains of life. Leptospirillum spp. are bioleaching bacteria naturally exposed to extreme conditions like acidic pH and high co
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/42b2e8e228774d6d8850e61a39f56e4d
Autor:
Ruddock, Mirva J. Saaranen, Heli I. Alanen, Kirsi E. H. Salo, Emmanuel Nji, Pekka Kärkkäinen, Constanze Schmotz, Lloyd W.
Publikováno v:
Antioxidants; Volume 11; Issue 10; Pages: 1920
Proteins in the thioredoxin superfamily share a similar fold, contain a -CXXC- active site, and catalyze oxidoreductase reactions by dithiol-disulfide exchange mechanisms. Protein disulfide isomerase (PDI) has two -CGHC- active sites. For in vitro st
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
The Journal of General and Applied Microbiology. 67:15-23
Glutaredoxins (Grxs) with Cys-Pro-Phe (Tyr)-Cys motif and a thioredoxin fold structure play an important role in the anti-oxidant system of bacteria by catalyzing a variety of thiol-disulfide exchange reactions with a 2-Cys mechanism or a 1-Cys mecha