Zobrazeno 1 - 10
of 104
pro vyhledávání: '"Thermotoga petrophila"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Remmel, Laura
The understanding of the structures, interactions, and functions of biological systems as well as their impact on health and disease is of fundamental importance. Electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy has become a powerful tool for the i
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::ed4882145a02d6d714344e6102aa1482
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Process Biochemistry. 93:115-124
Epimedin C, a major flavonoid extracted from Herba Epimedii, is a precursor of minor flavonoid icaritin that is a desired drug candidate with remarkable anti-cancer activities. For enhancing the biotransformation efficiency of icaritin, a novel α- l
Autor:
Uzma Hameed, Ikram ul-Haq
Publikováno v:
Biocatalysis and Biotransformation. 38:227-233
This research is focussed on kinetic, thermodynamic and thermal inactivation of a novel thermostable recombinant α-amylase (Tp-AmyS) from Thermotoga petrophila. The amylase gene was cloned ...
Publikováno v:
Bioorganic Chemistry. 85:159-167
A thermostable β-xylosidase gene Tpexyl3 from Thermotoga petrophila DSM 13,995 was cloned and overexpressed by Escherichia coli. Recombinant Tpexyl3 was purified, and its molecular weight was approximately 86.7 kDa. Its optimal activity was exhibite
Autor:
Fatima Akram, Ikram ul Haq
Publikováno v:
International Journal of Biological Macromolecules. 123:1132-1142
A multimodular hyperthermophilic β‑glucuronidase (TpGUS) from Thermotoga petrophila RKU-1T, belongs to glycoside hydrolase family 2 (GH2), was cloned and overexpressed in Escherichia coli BL21 CodonPlus (DE3)-RIPL. Expression and production of ext
Publikováno v:
RSC Advances. 9:984-992
In this study, the industrial applications of a highly thermostable α-amylase as a desizer in the textile industry was evaluated. The cloned gene was expressed in different media (ZBM, LB, ZYBM9, and ZB) with IPTG (isopropyl β-D-1-thiogalactopyrano