Výsledky vyhledávání - "Tatjana Stoess"

Dreidimensionale Proteinnetzwerke durch Zwei-Photonen- Aktivierung

Autor: Robert Tampé, Alexander Heckel, Tatjana Stoess, Volker Gatterdam, Manuela A. H. Fichte, Josef Wachtveitl, Radhan Ramadass

Publikováno v: Angewandte Chemie. 126:5787-5791

Die prazise raumliche und zeitliche Steuerung biologischer Prozesse spielt eine Schlusselrolle in den Lebens- und Materialwissenschaften. Wir haben ein photoaktivierbares Glutathion (GSH) synthetisiert, um seine Interaktion mit der Glutathion-S-Trans

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https://doi.org/10.1002/ange.201309930

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Caged Glutathione - Triggering Protein Interaction by Light

Autor: Volker Gatterdam, Alexander Heckel, Tatjana Stoess, Robert Tampé, Clara Menge

Publikováno v: Angewandte Chemie International Edition. 51:3960-3963

Light, GSH, action! Glutathione (GSH) fulfills a universal role as redox factor, scavenger of reactive oxygen species, and as an essential substrate in the conjugation, detoxification, and reduction reactions catalyzed by glutathione S-transferase (G

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https://doi.org/10.1002/anie.201108073

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Photoaktivierbares Glutathion - lichtgesteuerte Proteinwechselwirkung

Autor: Clara Menge, Volker Gatterdam, Alexander Heckel, Robert Tampé, Tatjana Stoess

Publikováno v: Angewandte Chemie. 124:4027-4030

Das Pseudotripeptid Glutathion (GSH), das aus den Aminos uren Glutamat, Cystein und Glycin gebildet wird, ist f r die Regulierung des Redoxpotentials wie auch f r die Entgiftung in eukaryotischen Zellen essenziell. Das Verh ltnis zwischen reduziertem

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https://doi.org/10.1002/ange.201108073

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Three-dimensional protein networks assembled by two-photon activation

Autor: Volker Gatterdam, Josef Wachtveitl, Radhan Ramadass, Alexander Heckel, Manuela A. H. Fichte, Tatjana Stoess, Robert Tampé

Publikováno v: Angewandte Chemie (International ed. in English). 53(22)

Spatial and temporal control over chemical and biological processes plays a key role in life and material sciences. Here we synthesized a two-photon-activatable glutathione (GSH) to trigger the interaction with glutathione S-transferase (GST) by ligh

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https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24729568

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