Zobrazeno 1 - 9
of 9
pro vyhledávání: '"Tarallo, Vincenzo"'
Autor:
De Lise, Federica, Mensitieri, Francesca, Tarallo, Vincenzo, Ventimiglia, Nicola, Vinciguerra, Roberto, Tramice, Annabella, Marchetti, Roberta, Pizzo, Elio, Notomista, Eugenio, Cafaro, Valeria, Molinaro, Antonio, Birolo, Leila, Di Donato, Alberto, Izzo, Viviana
Publikováno v:
In Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic December 2016 134 Part A:136-147
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Piscitelli, Alessandra1 apiscite@unina.it, Tarallo, Vincenzo1, Guarino, Lucia1, Sannia, Giovanni1, Birolo, Leyla1, Pezzella, Cinzia1
Publikováno v:
PLoS ONE. 9/25/2017, Vol. 12 Issue 9, p1-15. 15p.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Tarallo, Vincenzo
Lipases are enzymes widely used in the Industry. There is a strong interest in searching for new enzymes endowed with peculiar characteristics. In this framework, two approaches were carried out: Culture and Genome Mining. At first, a new Geotrichum
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______152::3b9cb3ccfa60c75dc18bb9946aec25da
http://www.fedoa.unina.it/11588/
http://www.fedoa.unina.it/11588/
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Giovanni Sannia, Vincenzo Tarallo, Lucia Guarino, Leyla Birolo, Alessandra Piscitelli, Cinzia Pezzella
Publikováno v:
PLoS ONE
PLoS ONE, Vol 12, Iss 9, p e0185377 (2017)
PLoS ONE, Vol 12, Iss 9, p e0185377 (2017)
The analysis of Pleurotus ostreatus genome reveals the presence of automatically annotated 53 lipase and 34 carboxylesterase putative coding-genes. Since no biochemical or physiological data are available so far, a functional approach was applied to
Autor:
Eugenio Notomista, Alberto Di Donato, Nicola Ventimiglia, Federica De Lise, Roberta Marchetti, Roberto Vinciguerra, Vincenzo Tarallo, Antonio Molinaro, Valeria Cafaro, Annabella Tramice, Elio Pizzo, Leila Birolo, Francesca Mensitieri, Viviana Izzo
Publikováno v:
Journal of molecular catalysis. B, Enzymatic
134 (2016): 136–147. doi:10.1016/j.molcatb.2016.10.002
info:cnr-pdr/source/autori:De Lise, Federica; Mensitieri, Francesca; Tarallo, Vincenzo; Ventimiglia, Nicola; Vinciguerra, Roberto; Tramice, Annabella; Marchetti, Roberta; Pizzo, Elio; Notomista, Eugenio; Cafaro, Valeria; Molinaro, Antonio; Birolo, Leila; Di Donato, Alberto; Izzo, Viviana/titolo:RHA-P: Isolation, expression and characterization of a bacterial ?-L-rhamnosidase from Novosphingobium sp. PP1Y/doi:10.1016%2Fj.molcatb.2016.10.002/rivista:Journal of molecular catalysis. B, Enzymatic (Print)/anno:2016/pagina_da:136/pagina_a:147/intervallo_pagine:136–147/volume:134
134 (2016): 136–147. doi:10.1016/j.molcatb.2016.10.002
info:cnr-pdr/source/autori:De Lise, Federica; Mensitieri, Francesca; Tarallo, Vincenzo; Ventimiglia, Nicola; Vinciguerra, Roberto; Tramice, Annabella; Marchetti, Roberta; Pizzo, Elio; Notomista, Eugenio; Cafaro, Valeria; Molinaro, Antonio; Birolo, Leila; Di Donato, Alberto; Izzo, Viviana/titolo:RHA-P: Isolation, expression and characterization of a bacterial ?-L-rhamnosidase from Novosphingobium sp. PP1Y/doi:10.1016%2Fj.molcatb.2016.10.002/rivista:Journal of molecular catalysis. B, Enzymatic (Print)/anno:2016/pagina_da:136/pagina_a:147/intervallo_pagine:136–147/volume:134
α- l -Rhamnosidases (α-RHAs) are a group of glycosyl hydrolases of biotechnological potential in industrial processes, which catalyze the hydrolysis of α- l -rhamnose terminal residues from several natural compounds. A novel α–RHA activity was
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a94b196ce95483f8b07a55eca31dacef
http://hdl.handle.net/11386/4674121
http://hdl.handle.net/11386/4674121