Zobrazeno 1 - 10
of 46
pro vyhledávání: '"T.L. Bushueva"'
Autor:
K. Pfuller, I.I. Agapov, M. Gelbin, A.G. Tonevitsky, U. Pfuller, G.V. Ershova, H. Franz, T.L. Bushueva, A.Yu. Toptygin
Publikováno v:
International Journal of Immunopharmacology. 13:1037-1041
Monoclonal anti-CD5 antibody was coupled to the enzymatically active subunit of plant toxin [either mistletoe lectin I (ML) or ricin]. The obtained conjugates proved to be selectively toxic to CD5-bearing target cells. The immunotoxin prepared from M
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c76d1a11a448401e3f6b1840c141e0e6
https://doi.org/10.1016/0192-0561(91)90059-g
https://doi.org/10.1016/0192-0561(91)90059-g
Autor:
Edward A. Burstein, Victor I. Emelyanenko, Eugene A. Permyakov, Jean-François Pechere, T.L. Bushueva
Publikováno v:
Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure. 400:1-16
The influence of pH, temperature and Ca2+-release on the phenylalanyl and tyrosyl fluorescence of muscular parvalbumins from white muscles of hake and carp has been investigated. Within the pH range from 7 to 8, Ca2+-saturated parvalbumins show a con
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b79a3554faec813bf6acb338e70f7cab
https://doi.org/10.1016/0005-2795(75)90121-x
https://doi.org/10.1016/0005-2795(75)90121-x
Autor:
A.G. Tonevitsky, T.L. Bushueva
Publikováno v:
FEBS Letters. 229:119-122
A comparative study of subunits of two plant toxins, ricin (RC) and mistletoe lectin 1 (ML 1), has been undertaken. The study suggests that isolated B-chains of these toxins undergo structural transitions at low pH (from 5 to 4) and high temperature
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::32f18405896a41caaffcb579ac74c65f
https://doi.org/10.1016/0014-5793(88)80809-3
https://doi.org/10.1016/0014-5793(88)80809-3
Autor:
T.L. Bushueva, A.G. Tonevitsky
Publikováno v:
FEBS Letters. 215:155-159
The effect of pH on the conformation of ricin and its A- and B-chains has been studied by measuring their intrinsic fluorescence. At pH 5.0 and 7.5, the structural stability of toxin and subunits was estimated according to the denaturing action of gu
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::f896f0907382ad70b8b1c6ca83514ea2
https://doi.org/10.1016/0014-5793(87)80132-1
https://doi.org/10.1016/0014-5793(87)80132-1
Publikováno v:
Archives of biochemistry and biophysics. 204(1)
The temperature and viscosity dependences of quenching of buried tryptophan residues of several proteins by external ionic (iodide) and neutral (acrylamide) quenchers have been studied. The effective quenching rate constant is shown to be proportiona
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::6cb0a24dc26c5c15b956cbb74ff35498
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7425635
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7425635
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. 534(1)
Temperature dependence (over the range from 5 to 75°C) of the fluorescence quantum yield - the parameter sensitive to the rapid (ns) mobility - has been investigated. For native proteins containing 1–2 fluorescing chromophores this dependence in t
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::a4acfb1b47c6ae29cac214f8583e8697
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/656460
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/656460
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.