Zobrazeno 1 - 10
of 239
pro vyhledávání: '"T. den Blaauwen"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Biochemistry, 44(17), 6424-6432. AMER CHEMICAL SOC
Biochemistry, 44, 6424-6432. American Chemical Society
Biochemistry, 44, 6424-6432. American Chemical Society
The SecYEG complex is a membrane-embedded channel that permits the passage of precursor proteins (preproteins) across the inner membrane of Escherichia coli. SecA is a molecular motor that associates with the SecYEG pore and drives the stepwise trans
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::624bea8f56b9e9ea1ec95eac87ee60e0
https://hdl.handle.net/11370/8041af20-b6b4-4e82-9bcf-46078a1481d8
https://hdl.handle.net/11370/8041af20-b6b4-4e82-9bcf-46078a1481d8
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Molecular Microbiology. 42:1179-1188
Fluorescent polyclonal antibodies specific for MukB have been used to study its localization in Escherichia coli. In wild-type cells, the MukB protein appeared as a limited number of oblong shapes embracing the nucleoid. MukB remained associated with
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::0c576b39bb9f37c467f47d5f4171a3f1
https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2001.02691.x
https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2001.02691.x
Publikováno v:
Journal of Bacteriology. 183:6144-6147
The phospholipid composition of Escherichia coli minicells has been studied as a model for the cell division site. Minicells appeared to be enriched in cardiolipin at the expense of phosphatidylglycerol. Mass spectrometry showed no differences betwee
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::65b68901d28a97136f52a61c53ac1eec
https://doi.org/10.1128/jb.183.20.6144-6147.2001
https://doi.org/10.1128/jb.183.20.6144-6147.2001
Publikováno v:
Biochemistry, 38(16), 5006-5016. AMER CHEMICAL SOC
Unfolded outer membrane protein A (OmpA) of Escherichia coli spontaneously inserts and refolds into lipid bilayers upon dilution of denaturing urea. In the accompanying paper, we have developed a new technique, time-resolved distance determination by
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::7e1ffa34f50dd7439a6f75e784d70e08
https://doi.org/10.1021/bi982465w
https://doi.org/10.1021/bi982465w
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
C. van der Does, T. den Blaauwen, Lou de Leij, Arnold J. M. Driessen, J.G. de Wit, Harry R. Gosker, Eefjan Breukink
Publikováno v:
Biochemistry, 36(30), 9159-9168. AMER CHEMICAL SOC
SecA is the peripheral subunit of the preprotein translocase of Escherichia coli. SecA consists of two independently folding domains, i.e., the N-domain bearing the high-affinity nucleotide binding site (NBS-I) and the C-domain that harbors the low-a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3b14efa79789afbc312ef0800f256f17
https://doi.org/10.1021/bi970344a
https://doi.org/10.1021/bi970344a