A three-sodium-to-glycine stoichiometry shapes the structural relationships of ATB0,+ with GlyT2 and GlyT1 in the SLC6 family

Autor: Supplisson S, Rousseau F, Le Guellec B, Bied M

ATB0,+ (SLC6A14) absorbs all neutral and cationic amino acids in the distal colon and lung epithelia, and is part of the amino acid transporter branch I of the SLC6 family with GlyT1 (SLC6A9) and GlyT2 (SLC6A5), two glycine-specific transporters coup

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::f6eeee34017e6ca90a70e89678344c2f
https://doi.org/10.1101/2021.06.01.446649

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Mechanism of proton/substrate coupling in the heptahelical lysosomal transporter cystinosin

Autor: Ruivo R, Bellenchi GC, Chen X, Zifarelli G, Sagné C, Debacker C, Pusch M, Supplisson S, Gasnier B.

Publikováno v: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109 (2012): E210–217.
info:cnr-pdr/source/autori:Ruivo R, Bellenchi GC, Chen X, Zifarelli G, Sagné C, Debacker C, Pusch M, Supplisson S, Gasnier B./titolo:Mechanism of proton%2Fsubstrate coupling in the heptahelical lysosomal transporter cystinosin/doi:/rivista:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America/anno:2012/pagina_da:E210/pagina_a:217/intervallo_pagine:E210–217/volume:109

Secondary active transporters use electrochemical gradients provided by primary ion pumps to translocate metabolites or drugs "uphill" across membranes. Here we report the ion-coupling mechanism of cystinosin, an unusual eukaryotic, proton-driven tra

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::4e98147181bbc7bf5a385c55c9bb26bf
https://publications.cnr.it/doc/168970

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.