Zobrazeno 1 - 10
of 813
pro vyhledávání: '"Streptomyces rubiginosus"'
Autor:
Sneha Jha, H. A. Modi
Publikováno v:
Chemical and Biological Technologies in Agriculture, Vol 5, Iss 1, Pp 1-13 (2018)
Abstract Background Actinomycetes are known to produce various lytic enzymes such as chitinase which have different biotechnological aspects. Plackett–Burman design (PBD) was applied to evaluate significant components of medium to improve chitinase
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/8a63503675ae491b88a8c16db51aa687
Autor:
EFSA Panel on Food Contact Materials, Enzymes and Processing Aids (CEP), Vittorio Silano, José Manuel Barat Baviera, Claudia Bolognesi, Pier Sandro Cocconcelli, Riccardo Crebelli, David Michael Gott, Konrad Grob, Evgenia Lampi, Alicja Mortensen, Gilles Rivière, Inger‐Lise Steffensen, Christina Tlustos, Henk van Loveren, Laurence Vernis, Holger Zorn, Boet Glandorf, Lieve Herman, Karl‐Heinz Engel, Andrew Smith, Davor Želježić, Margarita Aguilera‐Gómez, Ana Gomes, Natália Kovalkovičová, Yi Liu, Joaquim Maia, Sandra Rainieri, Andrew Chesson
Publikováno v:
EFSA Journal, Vol 18, Iss 1, Pp n/a-n/a (2020)
Abstract The food enzyme is a d‐xylose aldose‐ketose‐isomerase (EC 5.3.1.5) produced with the genetically modified Streptomyces rubiginosus strain DP‐Pzn37 by Danisco US Inc. Although the production strain contains antibiotic resistance genes
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/515715b540834415a30ce458e75e0e3e
Autor:
Silano, Vittorio, Barat Baviera, José Manuel, Bolognesi, Claudia, Cocconcelli, Pier Sandro, Crebelli, Riccardo, Gott, David Michael, Grob, Konrad, Lampi, Evgenia, Mortensen, Alicja, Riviére, Gilles, Steffensen, Inger-Lise, Tlustos, Christina, van Loveren, Henk, Vernis, Laurence, Zorn, Holger, Glandorf, Boet, Herman, Lieve, Engel, Karl-Heinz, Smith, Andrew, Želježić, Davor
Publikováno v:
EFSA Journal. Jan2020, Vol. 18 Issue 1, p1-12. 12p.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
H. A. Modi, Sneha Jha
Publikováno v:
Chemical and Biological Technologies in Agriculture, Vol 5, Iss 1, Pp 1-13 (2018)
Background Actinomycetes are known to produce various lytic enzymes such as chitinase which have different biotechnological aspects. Plackett–Burman design (PBD) was applied to evaluate significant components of medium to improve chitinase enzyme p
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::00ad4af4343dea19ebd655995b3df718
http://link.springer.com/article/10.1186/s40538-018-0133-0
http://link.springer.com/article/10.1186/s40538-018-0133-0
Publikováno v:
Cardiovascular & Hematological Agents in Medicinal Chemistry. 16:44-55
Introduction Fibrinolytic enzymes must currently originate a significant product in the arena of medical research. Very limited studies are stated on fibrinolyticenzyme production from actinomycetes. Methods Streptomyces sp. isolated from marine soil
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b5d197037940b5a1b74fa0396c4632f8
https://doi.org/10.2174/1871525716666180226141551
https://doi.org/10.2174/1871525716666180226141551
Autor:
Kozak, Maciej, Taube, Michał
Publikováno v:
In Radiation Physics and Chemistry 2009 78(10) Supplement:S125-S128
Publikováno v:
Biotechnology journal. 14(11)
Xylose/glucose isomerases are important industrial enzymes that are most widely used in food industries; however, their previously reported expression levels do not meet the requirements for industrial application. Here, an antibiotic resistance mark
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::3e2bf15ac77702fd016e33f1c512e748
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31294913
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31294913