Zobrazeno 1 - 10
of 37
pro vyhledávání: '"Stern, Johanna"'
Publikováno v:
In Carbohydrate Research 7 May 2014 389:78-84
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Enhancement of cellulosome-mediated deconstruction of cellulose by improving enzyme thermostability.
Autor:
Moraïs, Sarah1, Stern, Johanna1, Kahn, Amaranta1, Galanopoulou, Anastasia P.1, Yoav, Shahar1, Shamshoum, Melina1, Smith, Matthew A.1, Hatzinikolaou, Dimitris G.1, Arnold, Frances H.1, Bayer, Edward A.1 ed.bayer@weizmann.ac.il
Publikováno v:
Biotechnology for Biofuels. 8/4/2016, Vol. 9, p1-12. 12p.
Significance of Relative Position of Cellulases in Designer Cellulosomes for Optimized Cellulolysis.
Autor:
Stern, Johanna1, Kahn, Amaranta1, Vazana, Yael1, Shamshoum, Melina1, Moraïs, Sarah1, Lamed, Raphael2, Bayer, Edward A.1 ed.bayer@weizmann.ac.il
Publikováno v:
PLoS ONE. May2015, Vol. 10 Issue 5, p1-17. 17p.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
MoraĂŻs, Sarah, Stern, Johanna, Kahn, Amaranta, Galanopoulou, Anastasia, Yoav, Shahar, Shamshoum, Melina, Smith, Matthew, Hatzinikolaou, Dimitris, Arnold, Frances, Bayer, Edward
Additional file 1. Non-denaturing PAGE analysis of wild-type and mutant forms of Cel48S complexed with the monovalent scaffoldin Scaf¡T. Complexes were produced at different molar ratios and applied to non-denaturing polyacrylamide gels. For each
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::e0606d7da36e5a72b94fce5fa159a44e
Autor:
Moraïs, Sarah, Stern, Johanna, Kahn, Amaranta, Galanopoulou, Anastasia, Yoav, Shahar, Shamshoum, Melina, Smith, Matthew, Hatzinikolaou, Dimitris, Arnold, Frances, Bayer, Edward
Additional file 2. Comparative thermostability of wild-type β-glucosidase and BglA*. The enzymes were incubated at 66-72 °C for 1 h at pH 6.1. Residual activity was determined at a protein concentration of 1.05 µg/mL following incubation with 1 mM
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::2216098c805de34e6f3232492fa4b491
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.