Zobrazeno 1 - 10
of 10
pro vyhledávání: '"Solvent paramagnetic relaxation enhancement"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Lenard, A J, Mulder, F A A & Madl, T 2022, ' Solvent paramagnetic relaxation enhancement as a versatile method for studying structure and dynamics of biomolecular systems ', Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy, vol. 132-133, pp. 113-139 . https://doi.org/10.1016/j.pnmrs.2022.09.001
Solvent paramagnetic relaxation enhancement (sPRE) is a versatile nuclear magnetic resonance (NMR)-based method that allows characterization of the structure and dynamics of biomolecular systems through providing quantitative experimental information
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::9908afd28c8f048dad82e5b40813b8be
https://pure.au.dk/portal/da/publications/solvent-paramagnetic-relaxation-enhancement-as-a-versatile-method-for-studying-structure-and-dynamics-of-biomolecular-systems(b03848d4-9a7e-4095-8fc3-836021a26b04).html
https://pure.au.dk/portal/da/publications/solvent-paramagnetic-relaxation-enhancement-as-a-versatile-method-for-studying-structure-and-dynamics-of-biomolecular-systems(b03848d4-9a7e-4095-8fc3-836021a26b04).html
Publikováno v:
Molecules, Vol 24, Iss 9, p 1649 (2019)
TX100 (Triton X-100) is a typical nonionic surfactant that is widely used in biology. However, the detailed aggregated conformation of TX100, such as the boundary between the polar region and the nonpolar region, and the arrangement of hydrophobic ch
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/16f467af2bfe4405a33ff27fd18f982d
Autor:
Hartlmüller, Christoph
Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy is a powerful method to unveil structure and dynamics of biomolecules. Based on advances in biomolecular NMR spectroscopy and computational structural biology, acquisition of NMR solvent accessibility dat
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______518::19b9e184d7dc082c392cd2f01fdfdac9
https://mediatum.ub.tum.de/1542272
https://mediatum.ub.tum.de/1542272
Publikováno v:
Journal of Biomolecular Nmr
In order to understand the conformational behavior of intrinsically disordered proteins (IDPs) and their biological interaction networks, the detection of residual structure and long-range interactions is required. However, the large number of degree
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid________::cda0e46f797cf9e4e4075b0ee1cf9240
http://europepmc.org/articles/PMC6692294
http://europepmc.org/articles/PMC6692294
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.