Zobrazeno 1 - 10
of 176
pro vyhledávání: '"Shnyrov VL"'
Autor:
Evgeny G. Evtushenko, Alexei V. Caramyshev, Viktor F. Ivanov, Alfonso Ros Barceló, Ivan Yu. Sakharov, Manuel G. Roig, Robert B. van Huystee, and Andrey Kh. Vorobiev, Iliya N. Kurochkin, Shnyrov Vl
Publikováno v:
Biomacromolecules. 6:1360-1366
Comparison of the stability of five plant peroxidases (horseradish, royal palm tree leaf, soybean, and cationic and anionic peanut peroxidases) was carried out under acidic conditions favorable for synthesis of polyelectrolyte complexes of polyanilin
Autor:
Shnyrov Vl, Ivan Yu. Sakharov, Fernando Leal, Francisco Gavilanes, Anabel Rodríguez, Galina G. Zhadan, Manuel G. Roig, Anna V. Shnyrova, Enrique Villar, David G. Pina
Publikováno v:
European Journal of Biochemistry. 268:120-126
Detailed differential scanning calorimetry (DSC), steady-state tryptophan fluorescence and far-UV and visible CD studies, together with enzymatic assays, were carried out to monitor the thermal denaturation of horseradish peroxidase isoenzyme c (HRPc
Publikováno v:
Europe PubMed Central
The aggregation process of Newcastle disease virus matrix protein (M protein) has been studied using light scattering. We observed that the aggregation of M protein is inversely correlated with ionic strength and that this process can be reversed by
Publikováno v:
Bulletin of Experimental Biology and Medicine. 123:242-247
Changes in the thermal transition parameters of the backbone proteins of the erythrocyte plasma membrane, particularly of spectrin and membrane domain of band3 protein, in patients with hereditary hemochromatosis are demonstrated by differential scan
Autor:
Anna E. Bukatina, Dmitrii I. Levitsky, Nikolaeva Op, Nikolai V. Khvorov, Eugene A. Permyakov, Vedenkina Ns, Shnyrov Vl, Poglazov Bf
Publikováno v:
European Journal of Biochemistry. 209:829-835
The thermal unfolding and domain structure of myosin subfragment 1 (S1) from rabbit skeletal muscles and their changes induced by nucleotide binding were studied by differential scanning calorimetry. The binding of ADP to S1 practically does not infl
Publikováno v:
FEBS Letters. 303:255-257
The thermal denaturation of the myosin subfragment 1 (S1) from rabbit skeletal muscle and of its derivatives obtained by tryptic digestion has been studied by means of differential scanning calorimetry. Two distinct thermal transitions were revealed
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.