Zobrazeno 1 - 10
of 39
pro vyhledávání: '"Shen Jidong"'
Autor:
Jin, Liqun, Wan, Qing, Ouyang, Shuiping, Zheng, Lin, Cai, Xue, Zhang, Xiaojian, Shen, Jidong, Jia, Dongxu, Liu, Zhiqiang, Zheng, Yuguo
Publikováno v:
Critical Reviews in Food Science & Nutrition; 2024, Vol. 64 Issue 33, p13133-13148, 16p
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Jun-Pei Zhou, Ying Miao, Wu Qian, Shen Jidong, Chunyan Zeng, Tang Xianghua, Huang Zunxi, He Limei, Rui Zhang
Publikováno v:
Electronic Journal of Biotechnology, Vol 55, Iss, Pp 1-8 (2022)
Background: Engineering thermal adaptations of enzymes is a popular field of study. Enzymes active at low temperature have been used in many industries; however, reports seldom describe improvements in enzyme activity at low temperatures using protei
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::192bcb4dc950ead9d76d1270ac3b1e00
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0717345821000476
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0717345821000476
Autor:
Zunxi Huang, Qian Wu, Junpei Zhou, Xianghua Tang, Rui Zhang, Ying Miao, Shen Jidong, He Limei
Publikováno v:
Bioengineered
article-version (VoR) Version of Record
Bioengineered, Vol 11, Iss 1, Pp 1233-1244 (2020)
article-version (VoR) Version of Record
Bioengineered, Vol 11, Iss 1, Pp 1233-1244 (2020)
Enzymes displaying high activity at low temperatures and good thermostability are attracting attention in many studies. However, improving low-temperature activity along with the thermostability of enzymes remains challenging. In this study, the muta
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c06b74c5320de72de1267c2de4b2ae05
http://europepmc.org/articles/PMC8291790
http://europepmc.org/articles/PMC8291790
Autor:
Rui Zhang, Qian Wu, Ying Miao, He Limei, Junpei Zhou, Xianghua Tang, Shen Jidong, Zunxi Huang
Publikováno v:
Bioengineered
article-version (VoR) Version of Record
Bioengineered, Vol 11, Iss 1, Pp 921-931 (2020)
article-version (VoR) Version of Record
Bioengineered, Vol 11, Iss 1, Pp 921-931 (2020)
Exo-inulinases are members of the glycoside hydrolase family 32 and function by hydrolyzing inulin into fructose with yields up to 90–95%. The N-terminal tail contributes to enzyme thermotolerance, which plays an important role in enzyme applicatio
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::207d6c7b87bf4688397100e8682e1ab4
http://europepmc.org/articles/PMC8291819
http://europepmc.org/articles/PMC8291819
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Junpei Zhou, Junjun Li, Xianghua Tang, Bo Xu, Junmei Ding, Zunxi Huang, Rui Zhang, Shen Jidong, Yajie Gao, Dongyan Xu
Publikováno v:
Applied Biochemistry and Biotechnology. 175:573-588
A novel glycosyl hydrolase family 10 (GH 10) xylanase (XynAGN16), consisting of five domains, was revealed from the genome sequence of Arthrobacter sp. GN16 isolated from the feces of Grus nigricollis. XynAGN16 and its truncated derivatives XynAGN16L
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::614fe0c17ca7cbc9c389b5014bac2752
https://doi.org/10.1007/s12010-014-1295-2
https://doi.org/10.1007/s12010-014-1295-2