Zobrazeno 1 - 10
of 86
pro vyhledávání: '"Serpinopathies"'
Autor:
Noor Ahmad Shaik, Najla Bint Saud Al-Saud, Thamer Abdulhamid Aljuhani, Kaiser Jamil, Huda Alnuman, Deema Aljeaid, Nasreen Sultana, Ashraf AbdulRahman El-Harouni, Zuhier Ahmed Awan, Ramu Elango, Babajan Banaganapalli
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 9 (2022)
Background: Alpha-1 antitrypsin deficiency (A1ATD) is a progressive lung disease caused by inherited pathogenic variants in the SERPINA1 gene. However, their actual role in maintenance of structural and functional characteristics of the corresponding
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/604f6bb92e3a458abcd2462b060cef8d
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Annals of Thoracic Medicine, Vol 9, Iss 1, Pp 39-41 (2014)
Alpha 1-antitrypsin (AAT) belongs to the family of serpins (serine protease inhibitors). Loop sheet polymerization is the pathology behind serpinopathies which encompasses AAT, anti-thrombin III and neuroserpin deficiency. To the best of our knowledg
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/66102e80949f43848b71d9260fd6ab37
Publikováno v:
Biomolecular Concepts, Vol 1, Iss 2, Pp 117-130 (2010)
Serpins build a large and evolutionary widespread protein superfamily, hosting members that are mainly Ser-protease inhibitors. Typically, serpins display a conserved core domain composed of three main β-sheets and 9–10 α-helices, for a total of
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/e8af7911f2cc4ffeaac934a0d392293f
Autor:
James A. Irving, Annamaria Fra, Stefania Ottaviani, David A. Lomas, Alice Maria Balderacchi, Emanuela D'Acunto, Elena Miranda, Riccardo Ronzoni, Ilaria Ferrarotti
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences, Vol 22, Iss 5668, p 5668 (2021)
International Journal of Molecular Sciences
Volume 22
Issue 11
International Journal of Molecular Sciences
Volume 22
Issue 11
Alpha-1-antitrypsin (AAT) deficiency causes pulmonary disease due to decreased levels of circulating AAT and consequently unbalanced protease activity in the lungs. Deposition of specific AAT variants, such as the common Z AAT, within hepatocytes may
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::cef1e8f11d73bab7b948810534daf6eb
http://hdl.handle.net/11379/545282
http://hdl.handle.net/11379/545282
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Romina Berardelli, Annamaria Fra, Ilaria Ferrarotti, Viola Ravasio, Mattia Laffranchi, Bibek Gooptu, Giuseppe Borsani, Edoardo Giacopuzzi
Publikováno v:
Human mutation. 39(9)
The growth of publicly available data informing upon genetic variations, mechanisms of disease, and disease subphenotypes offers great potential for personalized medicine. Computational approaches are likely required to assess a large number of novel
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::66863f970727402927f39a9c8e1335e0
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29882371
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29882371
Publikováno v:
Biomolecular Concepts, Vol 1, Iss 2, Pp 117-130 (2010)
Serpins build a large and evolutionary widespread protein superfamily, hosting members that are mainly Ser-protease inhibitors. Typically, serpins display a conserved core domain composed of three main β-sheets and 9–10 α-helices, for a total of
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::147d856a6bb7432fce5483684fb6b38a
https://doaj.org/article/e8af7911f2cc4ffeaac934a0d392293f
https://doaj.org/article/e8af7911f2cc4ffeaac934a0d392293f