Zobrazeno 1 - 10
of 929
pro vyhledávání: '"Schofield, C.J."'
Yes
Studies on the substrate selectivity of recombinant ferrous-iron- and 2-oxoglutarate-dependent proline hydroxylases (PHs) reveal that they can catalyse the production of dihydroxylated 5-, 6-, and 7-membered ring products, and can accept bic
Studies on the substrate selectivity of recombinant ferrous-iron- and 2-oxoglutarate-dependent proline hydroxylases (PHs) reveal that they can catalyse the production of dihydroxylated 5-, 6-, and 7-membered ring products, and can accept bic
Externí odkaz:
http://hdl.handle.net/10454/17659
Yes
There is a need to develop asymmetric routes to functionalised β-lactams, which remain the most important group of antibacterials. Here we describe biocatalytic and protein engineering studies concerning carbapenem biosynthesis enzymes, aim
There is a need to develop asymmetric routes to functionalised β-lactams, which remain the most important group of antibacterials. Here we describe biocatalytic and protein engineering studies concerning carbapenem biosynthesis enzymes, aim
Externí odkaz:
http://hdl.handle.net/10454/17000
Yes
The crotonases comprise a widely distributed enzyme superfamily that has multiple roles in both primary and secondary metabolism. Many crotonases employ oxyanion hole-mediated stabilization of intermediates to catalyze the reaction of coenzy
The crotonases comprise a widely distributed enzyme superfamily that has multiple roles in both primary and secondary metabolism. Many crotonases employ oxyanion hole-mediated stabilization of intermediates to catalyze the reaction of coenzy
Externí odkaz:
http://hdl.handle.net/10454/17010
Autor:
Hamed, Refaat B., Gomez-Castellanos, J.R., Sean Froese, D., Krysztofinska, E., Yue, W.W., Schofield, C.J.
Yes
The use of methylmalonyl-CoA epimerase (MCEE) to improve stereoselectivity in crotonase-mediated biocatalysis is exemplified by the coupling of MCEE, crotonyl-CoA carboxylase reductase and carboxymethylproline synthase in a three-enzyme one-
The use of methylmalonyl-CoA epimerase (MCEE) to improve stereoselectivity in crotonase-mediated biocatalysis is exemplified by the coupling of MCEE, crotonyl-CoA carboxylase reductase and carboxymethylproline synthase in a three-enzyme one-
Externí odkaz:
http://hdl.handle.net/10454/17012
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Cockman, M.E., Sugimoto, Y., Pegg, H.B., Masson, N., Salah, E., Tumber, A., Flynn, H.R., Kirkpatrick, J.M., Schofield, C.J., Ratcliffe, P.J.
The Jumonji domain-containing protein JMJD6 is a 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase associated with a broad range of biological functions. Cellular studies have implicated the enzyme in chromatin biology, transcription, DNA repair, mRNA splicing, a
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=mdc______med::f407f0e346619a7d6ad0c7fb8adff5fe
http://edoc.mdc-berlin.de/22002/1/22002oa.pdf
http://edoc.mdc-berlin.de/22002/1/22002oa.pdf
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.