Zobrazeno 1 - 10 of 37 pro vyhledávání: '"Schnoegl S"'
1
Sclerotiorin stabilizes the assembly of nonfibrillar Abeta42 oligomers with low toxicity, seeding activity, and beta-sheet content
Autor: Wiglenda, T., Groenke, N., Hoffmann, W., Manz, C., Diez, L., Buntru, A., Brusendorf, L., Neuendorf, N., Schnoegl, S., Haenig, C., Schmieder, P., Pagel, K., Wanker, E.E.
The self-assembly of the 42-residue amyloid-β peptide, Aβ42, into fibrillar aggregates is associated with neuronal dysfunction and toxicity in Alzheimer's disease (AD) patient brains, suggesting that small molecules acting on this process might int
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=mdc______med::c616153c7df23494cbb04ee07d4c98be
http://edoc.mdc-berlin.de/18724/1/18724oa.pdf
Zobrazit plný text záznamu
2
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
3
The pathobiology of perturbed mutant huntingtin protein-protein interactions in Huntington's disease
Autor: Wanker, E.E., Ast, A., Schindler, F., Trepte, P., Schnoegl, S.
Mutations are at the root of many human diseases. Still, we largely do not exactly understand how they trigger pathogenesis. One, more recent, hypothesis has been that they comprehensively perturb protein-protein interaction (PPI) networks and signif
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=mdc______med::4a4349ca251fc27aa94dd8ca3be6be9f
http://edoc.mdc-berlin.de/18375/1/18375oa.pdf
Zobrazit plný text záznamu
4
Interactome Mapping Provides a Network of Neurodegenerative Disease Proteins and Uncovers Widespread Protein Aggregation in Affected Brains
Autor: Haenig, C., Atias, N., Taylor, A.K., Mazza, A., Schaefer, M.H., Russ, J., Riechers, S.P., Jain, S., Coughlin, M., Fontaine, J.F., Freibaum, B.D., Brusendorf, L., Zenkner, M., Porras, P., Stroedicke, M., Schnoegl, S., Arnsburg, K., Boeddrich, A., Pigazzini, L., Heutink, P., Taylor, J.P., Kirstein, J., Andrade-Navarro, M.A., Sharan, R., Wanker, E.E.
Publikováno v: Cell reports 32(7), 108050-(2020). doi:10.1016/j.celrep.2020.108050
Interactome maps are valuable resources to elucidate protein function and disease mechanisms. Here, we report on an interactome map that focuses on neurodegenerative disease (ND), connects ∼5,000 human proteins via ∼30,000 candidate interactions
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=pmid_dedup__::7fb105c60f1c4affce2edd06e689d182
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32814053
Zobrazit plný text záznamu
5
Current approaches toward quantitative mapping of the interactome
Autor: Buntru, A., Trepte, P., Klockmeier, K., Schnoegl, S., Wanker, E.E.
Protein-protein interactions (PPIs) play a key role in many, if not all, cellular processes. Disease is often caused by perturbation of PPIs, as recently indicated by studies of missense mutations. To understand the associations of proteins and to un
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=mdc______med::8274c06cc3144e16104494e4010f9f26
http://edoc.mdc-berlin.de/15741/1/15741oa.pdf
Zobrazit plný text záznamu
6
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
7
Small-molecule conversion of toxic oligomers to nontoxic β-sheet-rich amyloid fibrils
Autor: Bieschke, J., Herbst, M., Wiglenda, T., Friedrich, R.P., Boeddrich, A., Schiele, F., Kleckers, D., Lopez Del Amo, J.M., Gruening, B.A., Wang, Q., Schmidt, M.R., Lurz, R., Anwyl, R., Schnoegl, S., Faendrich, M., Frank, R.F., Reif, B., Guenther, S., Walsh, D.M., Wanker, E.E.
Several lines of evidence indicate that prefibrillar assemblies of amyloid-{beta} (A{beta}) polypeptides, such as soluble oligomers or protofibrils, rather than mature, end-stage amyloid fibrils cause neuronal dysfunction and memory impairment in Alz
Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=mdc______med::231249357fb6481fb571327290f3fe24
http://edoc.mdc-berlin.de/11914/1/11914oa.pdf
Zobrazit plný text záznamu
8
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
9
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
10
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Vyhledávací nástroje:

Upřesnit hledání

Omezení vyhledávání
Plný text Recenzováno Digitální knihovna AV ČR
Zdroje