Zobrazeno 1 - 10
of 23
pro vyhledávání: '"Sba1"'
FRET Assays for the Identification of C. albicans HSP90-Sba1 and Human HSP90α-p23 Binding Inhibitors
Publikováno v:
Pharmaceuticals, Vol 17, Iss 4, p 516 (2024)
Heat shock protein 90 (HSP90) is a critical target for anticancer and anti-fungal-infection therapies due to its central role as a molecular chaperone involved in protein folding and activation. In this study, we developed in vitro Förster Resonance
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/c1fb5628e29d4878908c511c00118092
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Differences in conformational dynamics within the Hsp90 chaperone family reveal mechanistic insights
Autor:
Christian eGraf, Chung-Tien eLee, L. Eva eMeier-Andrejszki, Minh Thi Nhat Nguyen, Matthias P. Mayer
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 1 (2014)
The molecular chaperones of the Hsp90 family are essential in all eukaryotic cells. They assist late folding steps and maturation of many different proteins, called clients, that are not related in sequence or structure. Hsp90 interaction with its cl
Externí odkaz:
https://doaj.org/article/b191690bc7fc41a68b15e8248c0d898d
Autor:
Michael Reidy, Daniel C. Masison
Publikováno v:
Journal of molecular biology
Hsp90 is a highly conserved molecular chaperone important for the activity of many client proteins. Hsp90 has an N-terminal ATPase domain (N), a middle domain (M) that interacts with clients and a C-terminal dimerization domain (C). "Closing" of dime
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c1166405025b28bf63a48853a7fdd7e1
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32565117
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32565117
Autor:
Wortmann, Philipp
The presented research uses three different single molecule FRET approaches to assess the structure and the dynamics of Hsp90 and its complexes. The highly dynamic in-solution structure of Hsp90’s open conformation is resolved as a structural ensem
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od_______518::4cbf4faaa0561b66f143af6914dd9a5b
https://mediatum.ub.tum.de/1352918
https://mediatum.ub.tum.de/1352918
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Differences in conformational dynamics within the Hsp90 chaperone family reveal mechanistic insights
Publikováno v:
Frontiers in Molecular Biosciences
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 1 (2014)
Frontiers in Molecular Biosciences, Vol 1 (2014)
The molecular chaperones of the Hsp90 family are essential in all eukaryotic cells. They assist late folding steps and maturation of many different proteins, called clients, that are not related in sequence or structure. Hsp90 interaction with its cl
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::7ab68f1314289c98685026708f28601d
https://doi.org/10.3389/fmolb.2014.00004
https://doi.org/10.3389/fmolb.2014.00004
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Forafonov, Fedor
La chaperonne moléculaire Hsp90 est essentielle chez les eukaryotes. Hsp90 assiste différentes protéines cellulaires, agissant en complexe avec des co-chaperonnes spécifiques. Les fonctions in vivo de la co-chaperonne p23 et ses relations structu
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::054868388f5d37f08918d3af50e7295d
https://archive-ouverte.unige.ch/unige:629
https://archive-ouverte.unige.ch/unige:629