Zobrazeno 1 - 10
of 137
pro vyhledávání: '"S.J. Lambert"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Hugh Smallman, Katie Evans, John P. Baldwin, Christopher M. Wood, S.J. Lambert, Qinqin Zhuang, Mark J. Dickman, Colin D. Reynolds, Sirirath Sodngam
Publikováno v:
Analytical Biochemistry. 447:98-106
An effective and flexible method is presented that can be used to investigate cofractionation of groups of nuclear proteins. The method was used to analyze chromatin-related proteins, of which high-mobility group B (HMGB) proteins consistently cofrac
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::b9dfa524b3b166cd4082e69d96dd3d35
https://doi.org/10.1016/j.ab.2013.11.001
https://doi.org/10.1016/j.ab.2013.11.001
Autor:
S.J. Lambert, John P. Baldwin, Colin D. Reynolds, James M. Nicholson, L. Chantalat, Christopher M. Wood
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications. 61:541-545
Crystals of native histone octamers (H2A-H2B)-(H4-H3)-(H3'-H4')-(H2B'-H2A') from chick erythrocytes in 2 M KCl, 1.35 M potassium phosphate pH 6.9 diffract X-rays to 1.90 A resolution, yielding a structure with an R(work) value of 18.7% and an Rfree o
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::41aed4a097b9b56700993d0b2de9a4f6
https://doi.org/10.1107/s1744309105013813
https://doi.org/10.1107/s1744309105013813
Autor:
M.J. Donovan, Christopher M. Wood, A. J. Reid, John P. Baldwin, S.J. Lambert, Colin D. Reynolds, James M. Nicholson, L. Chantalat
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography. 59:1395-1407
The structure of the native chicken histone octamer, crystallized in 2 M KCl, 1.35 M potassium phosphate pH 6.9, has been refined at 2.15 A resolution to a final R factor of 21.4% and an R(free) of 25.2%. Unique crystal-packing interactions between h
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::aa4856fc67c927cb0a49f5c18ff85e33
https://doi.org/10.1107/s0907444903011880
https://doi.org/10.1107/s0907444903011880
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
ChemInform. 22
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::3b19fe399db41bf80ceb523e7f4c0e12
https://doi.org/10.1002/chin.199142110
https://doi.org/10.1002/chin.199142110
Publikováno v:
The Journal of Organic Chemistry. 56:3707-3711
During the course of a study to develop novel radio-iodination procedures, the authors investigated the addition of ICl to several propargylamine hydrochlorides and observed varying degrees of regioselectivity depending on the nature of the nitrogen
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_________::7d7f27fc7e286914a6ccc9d4e6ced463
https://doi.org/10.1021/jo00011a048
https://doi.org/10.1021/jo00011a048
Autor:
John P. Baldwin, S.J. Lambert, Colin D. Reynolds, James M. Nicholson, Christopher M. Wood, Sirirath Sodngam
Publikováno v:
Biochimica et biophysica acta. 1764(8)
A H3 dimer band is produced when purified native histone octamers are run on an SDS-PAGE gel in a β-mercaptoethanol-free environment. To investigate this, native histone octamer crystals, derived from chicken erythrocytes, and of structure (H2A–H2
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::e78af71b37d53277bdfe6dcf42a434c1
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16920041
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16920041