The evolutionary history of the polyQ tract in huntingtin sheds light on its functional pro-neural activities

Autor: Iennaco, R, Formenti, G, Trovesi, C, Rossi, Rl, Zuccato, C, Lischetti, T, Bocchi, Vd, Scolz, A, Martinez-Labarga, C, Rickards, O, Pacifico, M, Crottini, A, Moller, Ap, Chen, Rz, Vogt, Tf, Pavesi, G, Horner, Ds, Saino, N, Cattaneo, E

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=od______3667::d6ff1ae26d71a91dee14ba9aa76b3773
http://hdl.handle.net/2108/284348

Mutations of the CK2 phosphorylation site of Sic1 affect cell size and S-Cdk kinase activity in Saccharomyces cerevisiae

Autor: Coccetti P, Rossi RL, Sternieri F, Porro D, Russo GL, Di Fonzo A, Magni F, Vanoni M, Alberghina L.

Publikováno v: Molecular microbiology
51 (2004): 447–460. doi:10.1046/j.1365-2958.2003.03836.x
info:cnr-pdr/source/autori:Coccetti P, Rossi RL, Sternieri F, Porro D, Russo GL, Di Fonzo A, Magni F, Vanoni M, Alberghina L./titolo:Mutations of the CK2 phosphorylation site of Sic1 affect cell size and S-Cdk kinase activity in Saccharomyces cerevisiae./doi:10.1046%2Fj.1365-2958.2003.03836.x/rivista:Molecular microbiology (Print)/anno:2004/pagina_da:447/pagina_a:460/intervallo_pagine:447–460/volume:51

By sequence analysis we found an amino acid stretch centred on Serine 201 matching a stringent CK2 consensus site within the C-terminal, inhibitory domain of Sic1. Here we show by direct mass spectrometry analysis that Sic1, but not a mutant protein

Externí odkaz: https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=cnr_________::7c39f0855eda87864cce98312d40549a
https://publications.cnr.it/doc/45606

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.

Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.