Zobrazeno 1 - 8
of 8
pro vyhledávání: '"RlmJ"'
Autor:
Louis Droogmans, Luc Ponchon, Emmanuelle Braud, Mélanie Etheve-Quelquejeu, Laura Iannazzo, Stephanie Oerum, Marjorie Catala, Pierre Barraud, Franck Brachet, Carine Tisné, Colette Atdjian
Publikováno v:
RNA Biology
RNA Biology, Taylor & Francis, 2019, 16 (6), pp.798-808. ⟨10.1080/15476286.2019.1589360⟩
RNA biology, 16 (6
RNA Biology, Taylor & Francis, 2019, 16 (6), pp.798-808. ⟨10.1080/15476286.2019.1589360⟩
RNA biology, 16 (6
RNA methyltransferases (MTases) catalyse the transfer of a methyl group to their RNA substrates using most-often S-adenosyl-L-methionine (SAM) as cofactor. Only few RNA-bound MTases structures are currently available due to the difficulties in crysta
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::c67a8c5038ba2dd06b5cb710aa48236a
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02353503/document
https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-02353503/document
Autor:
Liljeruhm, Josefine
This thesis clarifies intriguing enzymology of the ribosome, the multiRNA/multiprotein complex that catalyzes protein synthesis (translation). The large ribosomal RNAs (23S and 16S rRNAs in E. coli) are post-transcriptionally modified by many specifi
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=dedup_wf_001::fd49a06cdecb2e6b5b23054022135551
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-374965
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-374965
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Punekar, Avinash S.
Escherichia coli ribosomal RNA (rRNA) is post-transcriptionally modified by site-specific enzymes. The role of most modifications is not known and little is known about how these enzymes recognize their target substrates. In this thesis, we have stru
Externí odkaz:
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-212394
Autor:
Avinash S. Punekar, Maria Selmer
Publikováno v:
Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications
The 23S rRNA methyltransferase RlmJ from E. coli has been cloned, expressed, purified and crystallized. X-ray diffraction data to 1.85 Å resolution have been collected from the apo RlmJ crystals.
Methyltransferase RlmJ uses the cofactor S-adeno
Methyltransferase RlmJ uses the cofactor S-adeno
Externí odkaz:
https://explore.openaire.eu/search/publication?articleId=doi_dedup___::1b8dd521e96af669c595f83abba66abe
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-208048
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-208048
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Autor:
Punekar AS; Department of Cell and Molecular Biology, Uppsala University, PO Box 596, 751 24 Uppsala, Sweden., Selmer M
Publikováno v:
Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications [Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun] 2013 Sep; Vol. 69 (Pt 9), pp. 1001-3. Date of Electronic Publication: 2013 Aug 19.
