Zobrazeno 1 - 10
of 304
pro vyhledávání: '"Riboflavin binding"'
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2006 Mar 01. 103(10), 3581-3585.
Externí odkaz:
https://www.jstor.org/stable/30048630
Akademický článek
Tento výsledek nelze pro nepřihlášené uživatele zobrazit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
K zobrazení výsledku je třeba se přihlásit.
Publikováno v:
Journal of Agricultural and Food Chemistry. 67:9950-9957
Protein glycosylation is a ubiquitous posttranslational modification that modulates protein properties, thereby influencing bioactivities within a system. Duck egg white (DEW) proteins exhibit diverse biological properties compared with their chicken
Autor:
Shannon M. Conley, Muayyad R. Al-Ubaidi, Muna I. Naash, Ayse M Genc, Mustafa S Makia, Tirthankar Sinha
Publikováno v:
International Journal of Molecular Sciences
International Journal of Molecular Sciences, Vol 21, Iss 8083, p 8083 (2020)
Volume 21
Issue 21
International Journal of Molecular Sciences, Vol 21, Iss 8083, p 8083 (2020)
Volume 21
Issue 21
The large number of inherited retinal disease genes (IRD), including the photopigment rhodopsin and the photoreceptor outer segment (OS) structural component peripherin 2 (PRPH2), has prompted interest in identifying common cellular mechanisms involv
Publikováno v:
Analytical Sciences. 34:815-821
Materials which can be combined with riboflavin specifically based on smart functionalized polymer were studied for their ability to selectively extract riboflavin from beer. The extraction was done directly by the affinity interaction of riboflavin
Autor:
Nadhira Nikhath
Publikováno v:
World Journal of Pharmaceutical Research. :735-741
Publikováno v:
The journal of physical chemistry letters 8 (2017): 3321–3327. doi:10.1021/acs.jpclett.7b01575
info:cnr-pdr/source/autori:Zanetti-Polzi L.; Aschi M.; Amadei A.; Daidone I./titolo:Alternative Electron-Transfer Channels Ensure Ultrafast Deactivation of Light-Induced Excited States in Riboflavin Binding Protein/doi:10.1021%2Facs.jpclett.7b01575/rivista:The journal of physical chemistry letters/anno:2017/pagina_da:3321/pagina_a:3327/intervallo_pagine:3321–3327/volume:8
info:cnr-pdr/source/autori:Zanetti-Polzi L.; Aschi M.; Amadei A.; Daidone I./titolo:Alternative Electron-Transfer Channels Ensure Ultrafast Deactivation of Light-Induced Excited States in Riboflavin Binding Protein/doi:10.1021%2Facs.jpclett.7b01575/rivista:The journal of physical chemistry letters/anno:2017/pagina_da:3321/pagina_a:3327/intervallo_pagine:3321–3327/volume:8
Flavoproteins, containing flavin chromophores, are enzymes capable of transferring electrons at very high speeds. The ultrafast photoinduced electron-transfer (ET) kinetics of riboflavin binding protein to the excited riboflavin was studied by femtos
Publikováno v:
The FASEB Journal. 33